蛋白质的结构与功能

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1、第五章 蛋白质的结构与功能 第一节 研究蛋白质空间结构的方法 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 纤维状蛋白质 第四节 球状蛋白质和三级结构 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系 第五章 蛋白质的结构与功能 【授课时间授课时间】 6学时 【教学目标教学目标】 1、掌握-螺旋、-折叠和胶原的结构特征，二级、三级 和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力 2、熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和 曲线和镰刀型细胞贫血病的起因 第五章 蛋白质的结构与功能 【教学内容】【教学内容】 （1）蛋白质存在着四种水平的结构（蛋白质一级、二级、三级和四级结构） （2）

2、肽链在构象上受到很大的限制（-螺旋，折叠，胶原结构） （3）肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白 （4）球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠 （5）具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体（血红蛋白是个四聚体蛋白， 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同，血红蛋白是个别构蛋白，镰刀型细 胞贫血病是一种分子病） 蛋白质空间构象 指蛋白质多肽链主链在空间上的走向及所有原子和基团在空间中的排 列与分布。 蛋白质的空间结构包括二级结构，三级结构，四级结构。 1、二级结构 多肽主链中各个肽段借助于相邻氨基酸之间的氢键形成的构象。主要 有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲。 1.1 超二级结构

3、： 由两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构的组合体 如， 1.2 结构域 大的球蛋白分子中，多肽链形成几个紧密的球状构象，彼此以松散的 肽链相连，此球状构象是结构域，结构域是多肽链的独立折叠单位， 一般由100-200个氨基酸残基构成。 蛋白质空间构象 指蛋白质多肽链主链在空间上的走向及所有原子和基团在空间中的排 列与分布。 蛋白质的空间结构包括二级结构，三级结构，四级结构。 2、三级结构 整条多肽链或亚基通过盘旋、折叠，形成紧密的、借各种次级键维持 的球状构象。 3、四级结构 寡聚蛋白中亚基种类、数目、空间排布及亚基间相互作用力。 单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构。

4、第一节 研究蛋白质空间结构的方法 X-射线晶体衍射法 可用来研究处在晶体状态下的蛋白质的 空间结构。 核磁共振(NMR)光谱法 可用来研究处在溶液状态的蛋白质的结 构。 第五章 蛋白质的结构与功能 第一节 研究蛋白质空间结构的方法 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 纤维状蛋白质 第四节 球状蛋白质和三级结构 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系 第二节 蛋白质的二级结构 一、肽基（peptide group）的结构 二、多肽链主链的构象可以用它们扭角来描述 三、多肽允许的构象可以用拉氏构象图预测 四、蛋白质的二级结构 一、肽基的结构 肽基（peptide grou

5、p）即肽键。 结构特点： 1）、肽键具有部分双键的性质。 一般地，CN键长：0.184nm，具40双键性质； CN键长：0.127nm，具40单键性质； C N（酰胺键）键长：0.132nm 2）、组成肽键的4个原子和2个相邻的C在同一个平面上（称为酰胺平 面或肽平面） 3）、肽键可以是反式，可以是顺式。但除脯氨酸的-NH2参与形成的肽 键外，其余的肽平面上，两个C都是处于更稳定的反式构象，即反式 稳定。 二、多肽链主链的构象可以用它们 扭角来描述 肽平面 肽键的所有4个质子和与之相 连的2个Ca均在同一平面内. C=O与N-H呈反式排列，键长， 键角固定 Ca-N1，Ca-C2单键，可自由

6、旋转，形成二面角（角、角） 二、多肽链主链的构象可以用它们 扭角来描述 二面角（扭 角） 多肽链的所有可能构象都能用、这两个扭角描述。 规定：的旋转键N1-Ca两侧的N1-C1和Ca-C2呈顺式时，=0. 的旋转键Ca-C2两侧的Ca-N1和C2-N2呈顺式时，=0。 角-绕C2-N1键旋转的角度 角-绕Ca-C2键旋转的角度 、 -180-+180 三、多肽允许的构象可以用拉氏 构象图预测 从理论上讲，一个多肽主链能有无限从理论上讲，一个多肽主链能有无限多种多种构象。构象。 但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。因为：但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。因为： 天然蛋白质主

7、链上的单键并不能自由旋转。天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转。 和同时为0的构象实际不存在 二面角（、）所决定的构象能否存在，主要取决于两 个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。 C上的R基的大小与带电性影响和 蛋白质中非键合原子间的最小接触距离 拉氏构象图 Ramachandran（印度） 根据蛋白质中非键合原 子间的最小接触距离， 确定了哪些成对二面角 （、）所规定的两个 相邻肽单位的构象是允 许的，哪些是不允许的， 并且以为横坐标，以 为纵坐标，在坐标图上 标出，该坐标图称拉氏 构象图。 拉氏构象图 实线封闭区域（一般允许区） 非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角

8、确 定的构象都是允许的，且构象稳定。 虚线封闭区域（最大允许区） 非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立 体化学允许，但构象不够稳定。 虚线外区域（不允许区） 该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非 键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。 对非Gly 氨基酸残基，一般允许区占全平面的7.7%，最大允许区 占全平面20.3 四、蛋白质的二级结构 指蛋白质多肽链主链在空间由氢键维系的有规则的构象。 为蛋白质的二级结构 特点 1、一般呈有规律的空间折叠。 2、不涉及侧链基因的构象。 类型 -螺旋(- helix)，-折叠(- pleated sh

9、eet) -转角(- turn)，无规则卷曲(nonregular coil) 1、-螺旋螺旋(-helix) 1951年，Pauling和Corey等，-角蛋白(- keratin)，提出，常见和稳定的螺旋结构。 1、-螺旋螺旋(-helix) 结构特点 右手螺旋，每3.6个氨基酸旋转一周，螺距（沿螺旋轴方向上升）为 0.54nm，每个氨基酸残基的高度（旋转100）为0.15nm，肽键平面与 螺旋长轴平行。 每个残基C的扭角和各取同一数值：57 48 氨基酸残基的侧链分布在螺旋的外侧，它的形状、大小及电荷均影响螺 旋的形成和稳定。 氢键是-螺旋稳定的次级键。 相邻的螺旋间形成链内氢键，即从N

10、端开始，每个氨基酸残基上的C=O 与它后面第4个残基的N-H上的H形成氢键； 关于 Ns 典型的螺旋用3.613表示， 3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基。13表示 氢键封闭的环包括13个原子。 封闭环原子数=3n+4（n=1、2、.）（n：后边第n个aa） 2.27螺旋（n=1） 310 螺旋（n=2） 613螺旋（n=3） 4.316螺旋（n=4） 2.27 310 3.613 4.316 n=1 n=2 n=3 n=4 R侧链对侧链对-螺旋的影响螺旋的影响 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸 残基,(如 Lys，或Asp，或Glu)，不能形成稳定的-螺旋。如多聚 Lys、多聚Glu。

11、 Gly在肽中连续存在时，不易形成-螺旋。 R基大（如Ile）不易形成-螺旋 Pro（脯氨酸）中止-螺旋。 R基较小，且不带电荷的氨基酸利于-螺旋的形成。如 多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成-螺旋。 右手右手-螺旋与左手螺旋与左手-螺旋螺旋 右手螺旋比左手螺旋稳定。 蛋白质中的-螺旋几乎都是右手，但在嗜热 菌蛋白酶中有很短的一段左手-螺旋，由 Asp-Asn-Gly-Gly（226-229）组成 （+64、+42）。 形成形成-螺旋的能力螺旋的能力 Chou-Fasman法根据各个氨基酸在一些已知结构的蛋白法根据各个氨基酸在一些已知结构的蛋白 质中的表现，按构象参数质中的表现，按构象参数

12、P(表示形成表示形成螺旋的能力螺旋的能力) 分为分为 六组：六组： 最强的形成者最强的形成者(H)：Glu、Met、Ala、Leu 中等的形成者中等的形成者(h)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val 很弱的形成者很弱的形成者(I)：Asp、His 中立者中立者(i)：Cys、Ser、Thr、Arg 较弱的破坏者较弱的破坏者(b)：Asn、Tyr 最强的破坏者最强的破坏者(B)：Gly、Pro 2、-折叠折叠 Plauling研究丝心蛋白时发现，X-射线衍射证实， 提出-折 叠结构学说。 又叫折叠片、折叠片、结构。结构。 两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段） 侧向聚

13、集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢 链，这样的多肽构象就是-折叠片。 两条或多条多肽链几乎完全伸展 相邻肽链上的NH和CO之间形成有规则的氢键，反平行 和平行二种。 = -139o ;=+135 （反平行折叠） = -119o ;=+113 （平行折叠） 2、-折叠折叠 结构特点 1）主链的-NH-和相邻肽链上的-CO-之间形成所肽键都参与链 间氢键的交联，氢键与肽链的长轴接近垂直。 2）两种类型，平行式(纤维状蛋白),两个残基间的重复距离是 0.65nm；反平行式(球状蛋白)是0.7nm；反平行式更为稳定。 例：丝心蛋白和多聚甘氨酸反平行，拉伸角蛋白形成的角 蛋白是平行式。 3

14、）多肽主链为据齿状折叠，侧链CC键几乎垂直于折叠片 平面，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧 3、 非重复结构 -转角转角，也称-回折（reverse turn）、-弯曲（-bend） 或发卡结构（hairpin structure）。 大多数蛋白质都是球状的。 -转角广泛存在于球状蛋白中， 可占 1/4。位于表面或空间位阻较小处。多肽链具有弯曲、 转角和自然改变方向的能力，以便产生紧凑的球状结构。 概念：球状蛋白质分子中出现的180回折，由第一个a.a残 基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。 3、 非重复结构 -转角转角特点 由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 主链骨架以180

15、返回折叠。 分为型、型与III型。每种类型都有4个AA残基。第 一个aa残基的C=O与第四个aa残基的N-H生成氢键 C1与C4之间距离小于0.7nm 多数由亲水氨基酸残基组成。 常见氨基酸Gly，Pro。 3、 非重复结构 无规卷曲：指没有一定规律的多肽链主链骨架构象。 此结构看来杂乱无章，但对一种特定蛋白又是确定的，而不 是随意的。指那些没有明确重复周期结构的指那些没有明确重复周期结构的“卷曲结构卷曲结构”， 它并非是它并非是“无规无规”卷曲，而是卷曲，而是有序的非重复结构有序的非重复结构。这些无规。这些无规 卷曲结构常常构成蛋白质的活性结构部位和特异功能部位。卷曲结构常常构成蛋白质的活性

16、结构部位和特异功能部位。 球状蛋白中含有大量无规卷曲，倾向于产生球状构象。 这种结构有高度的特异性，与生物活性密切相关，对外界的 理化因子极为敏感。酶的活性中心往往位于无规卷曲中。 第五章 蛋白质的结构与功能 第一节 研究蛋白质空间结构的方法 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 纤维状蛋白质 第四节 球状蛋白质和三级结构 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系 第三节第三节 纤维状蛋白质纤维状蛋白质 含大量的-螺旋，-折叠片，整个分子呈纤维状， 分子轴比大于分子轴比大于10. 广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护 作用。如动物支架蛋白。动物支架蛋白。 分类：可

17、溶和不可溶两种：前者包括角蛋白，胶原分类：可溶和不可溶两种：前者包括角蛋白，胶原 蛋白，后者包括肌球蛋白和纤维蛋白原。蛋白，后者包括肌球蛋白和纤维蛋白原。 注意，有的象纤维状的蛋白是球状蛋白的长轴方向注意，有的象纤维状的蛋白是球状蛋白的长轴方向 的聚集体不是纤维蛋白。的聚集体不是纤维蛋白。 一、角蛋白 角蛋白是动物的不溶性纤维状蛋白，角蛋白是动物的不溶性纤维状蛋白，源于动物的动物的外胚层 细胞，是是包括皮肤及皮肤的衍生物（发、毛、鳞、羽、甲、 蹄、角、爪、丝）。 角蛋白可分为两类，角蛋白可分为两类， 一类是一类是角蛋白角蛋白，胱氨酸含量丰富，如角、甲、蹄的蛋白，胱氨酸含量丰富，如角、甲、蹄的蛋

18、白 胱氨酸含量高达胱氨酸含量高达22； 另一类是另一类是角蛋白角蛋白，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝 氨酸的含量很高，蚕丝丝心蛋白就属于这一类。氨酸的含量很高，蚕丝丝心蛋白就属于这一类。 角蛋白，如头发，暴露于湿热环境中几乎可以伸长一倍，角蛋白，如头发，暴露于湿热环境中几乎可以伸长一倍， 冷却干燥后又收缩到原来长度。冷却干燥后又收缩到原来长度。角蛋白则无此变化。角蛋白则无此变化。 -角蛋白角蛋白：头发头发 由-螺旋结构组成。 三股右手螺旋形成左手超螺旋，三股右手螺旋形成左手超螺旋， 称为原纤维，直径称为原纤维，直径2纳米。纳米。 原纤维再排列成原纤维再排列成

19、“92”的电缆的电缆 式结构，称为微纤维，直径式结构，称为微纤维，直径8纳纳 米。米。 成百根微纤维结合成不规则的纤成百根微纤维结合成不规则的纤 维束，称大纤维，直径维束，称大纤维，直径200纳米。纳米。 头发周围是鳞状细胞，中间是皮头发周围是鳞状细胞，中间是皮 层细胞。皮层细胞的直径是层细胞。皮层细胞的直径是20微微 米，是由许多大纤维沿轴向平行米，是由许多大纤维沿轴向平行 排列而成的。排列而成的。 二、二、-角蛋白角蛋白：丝心蛋白丝心蛋白 以以-折叠结构为主。折叠结构为主。 片层结构：反平行式片层结构：反平行式-折叠片以平折叠片以平 行的方式堆积。行的方式堆积。 链间主要以氢键连接，层间主

20、要靠链间主要以氢键连接，层间主要靠 范德华力维系。范德华力维系。 不含胱氨酸，具有小侧链的不含胱氨酸，具有小侧链的Gly、 Ser、Ala含量很高，含量很高，蚕丝丝心蛋白蚕丝丝心蛋白 就属于这一类。每隔一个残基就是就属于这一类。每隔一个残基就是 Gly。Gly位于折叠片的一侧，位于折叠片的一侧，Ser 和和Ala位于折叠片的另一侧。位于折叠片的另一侧。 三、三、胶原蛋白胶原蛋白 胶原是动物体内含量最丰富的结构蛋白，胶原是动物体内含量最丰富的结构蛋白， 构成皮肤、骨胳、软骨、肌腱、牙齿的构成皮肤、骨胳、软骨、肌腱、牙齿的 主要纤维成分。主要纤维成分。 胶原共有胶原共有4种种，结构相似，都由，结构

21、相似，都由原胶原原胶原构构 成。其一级结构中成。其一级结构中甘氨酸甘氨酸占占1/3，脯氨酸、脯氨酸、 羟脯氨酸和羟赖氨酸羟脯氨酸和羟赖氨酸含量也较高。赖氨含量也较高。赖氨 酸可用来结合糖基。酸可用来结合糖基。 羟脯氨酸和羟赖氨酸都是蛋白合成后经羟化酶催化而羟化羟脯氨酸和羟赖氨酸都是蛋白合成后经羟化酶催化而羟化 的。的。 在胶原中每隔在胶原中每隔2个残基有一个甘氨酸，只有处于甘氨酸氨个残基有一个甘氨酸，只有处于甘氨酸氨 基端的脯氨酸才能被羟化。基端的脯氨酸才能被羟化。 羟化是在脯氨酰羟化酶的催化下进行的，这个酶需要维生羟化是在脯氨酰羟化酶的催化下进行的，这个酶需要维生 素素C使其活性中心的铁原子

22、保持亚铁状态。使其活性中心的铁原子保持亚铁状态。 缺少维生素缺少维生素C会使羟化不完全，胶原熔点低，不能正常形会使羟化不完全，胶原熔点低，不能正常形 成纤维，造成皮肤损伤和血管脆裂，引起出血、溃烂，即成纤维，造成皮肤损伤和血管脆裂，引起出血、溃烂，即 坏血病。所以维生素坏血病。所以维生素C又叫抗坏血酸。又叫抗坏血酸。 三、胶原蛋白三、胶原蛋白 成纤维细胞合成成纤维细胞合成原胶原的前体原胶原的前体，并分泌到结缔组织的细胞，并分泌到结缔组织的细胞 外空间，形成外空间，形成超螺旋超螺旋结构，再经结构，再经酶切酶切，即，即成原胶原成原胶原。 原胶原之间平行排列，互相错开原胶原之间平行排列，互相错开1/

23、4，构成胶原的基本结构。，构成胶原的基本结构。 一个原胶原的头和另一个原胶原的尾之间有一个原胶原的头和另一个原胶原的尾之间有40 nm的空隙，的空隙， 其中填充骨的无机成分：其中填充骨的无机成分：CaPO4 胶原的特殊的结构和组成使它不受一般蛋白酶的水解，但胶原的特殊的结构和组成使它不受一般蛋白酶的水解，但 可被胶原酶水解。在变态的蝌蚪的尾鳍中就含有这种酶。可被胶原酶水解。在变态的蝌蚪的尾鳍中就含有这种酶。 三、胶原蛋白三、胶原蛋白 弹性蛋白能伸长到原来长度的几倍，并可很快恢复弹性蛋白能伸长到原来长度的几倍，并可很快恢复 原来长度。在韧带、血管壁等处含量较大。原来长度。在韧带、血管壁等处含量较

24、大。 弹性蛋白中疏水性氨基酸含量高达弹性蛋白中疏水性氨基酸含量高达95%，其中有许，其中有许 多是甘氨酸占多是甘氨酸占1/3 、 Pro和和Lys也较多，羟脯氨酸和也较多，羟脯氨酸和 羟赖氨酸含量很少。羟赖氨酸含量很少。 弹性蛋白形成的螺旋由两种区段组成，一种是富含弹性蛋白形成的螺旋由两种区段组成，一种是富含 Gly、Pro和和Val的左手螺旋，一种是富含的左手螺旋，一种是富含Ala和和Lys 的右手的右手螺旋。螺旋。 弹性蛋白初合成时为水溶性单体，分子量为弹性蛋白初合成时为水溶性单体，分子量为70000，称为原弹性蛋，称为原弹性蛋 白白(tropoelastin)，在修饰中部分脯氨酸羟化生成

25、羟脯氨酸。原弹性蛋，在修饰中部分脯氨酸羟化生成羟脯氨酸。原弹性蛋 白从细胞中分泌出来后，部分赖氨酸经氧化酶催化氧化为醛基，并与另白从细胞中分泌出来后，部分赖氨酸经氧化酶催化氧化为醛基，并与另 外的赖氨酸的外的赖氨酸的氨基缩合成吡啶衍生物，称为锁链素氨基缩合成吡啶衍生物，称为锁链素 。 第五章 蛋白质的结构与功能 第一节 研究蛋白质空间结构的方法 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 纤维状蛋白质 第四节 球状蛋白质和三级结构 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 第六节 蛋白质空间结构4与功能的关系 第四节第四节 球状蛋白质和三级结构球状蛋白质和三级结构 一、超二级结构一、超二级结构 由若干个相邻的二级

26、结构单元（由若干个相邻的二级结构单元（-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角转角 及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、 在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件，称为件，称为超二级结构。超二级结构。 如：复绕如：复绕-螺旋（螺旋（结构结构 ）；）；x结构；结构；曲折（曲折（- meander）；回形拓扑结构（）；回形拓扑结构（Greek key topology）；）； -折叠桶；折叠桶；-螺旋螺旋-转角转角-螺旋。就螺旋。就 1、复绕复绕-螺旋螺旋（结构结构 ） 由

27、两股或三股右手由两股或三股右手-螺旋彼此缠绕而成的螺旋彼此缠绕而成的 左手超螺旋，重复距离约为左手超螺旋，重复距离约为140埃。由于超埃。由于超 螺旋，与独立的螺旋，与独立的螺旋略有偏差。螺旋略有偏差。 存在于存在于-角蛋白，肌球蛋白，原肌球蛋白角蛋白，肌球蛋白，原肌球蛋白 和纤维蛋白原中。和纤维蛋白原中。 2、x结构结构 两段平行式的两段平行式的-折叠通过一段连接链（折叠通过一段连接链（螺旋螺旋 或无规卷曲或无规卷曲 ）连接而形成的超二级结构。）连接而形成的超二级结构。 c x为无规卷曲为无规卷曲 x为为-螺旋，最常见的是螺旋，最常见的是，称，称Rossmann折折 叠，存在于苹果酸脱氢酶，

28、乳酸脱氢酶中。叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。 3、曲折曲折（-meander） 由三条（以上）相邻的反平行式的由三条（以上）相邻的反平行式的-折叠链通过紧凑的折叠链通过紧凑的- 转角连接而形成的超二级结构。转角连接而形成的超二级结构。 4、回形拓扑结构回形拓扑结构（Greek key topology）（希腊钥匙）（希腊钥匙） 反平行式的反平行式的-折叠片中常出现的一种折叠花式，这种结构折叠片中常出现的一种折叠花式，这种结构 有两种回旋方向。有两种回旋方向。 实际上只观察到一种。折叠片的亲水面朝向观察者时，从实际上只观察到一种。折叠片的亲水面朝向观察者时，从 NC末端回旋几乎总是逆时针

29、。末端回旋几乎总是逆时针。 5、-折叠桶折叠桶 由多条由多条-折叠股构成的折叠股构成的-折叠层，卷成一个筒状结构，筒折叠层，卷成一个筒状结构，筒 上上折叠可以是平行的或反平行的，折叠可以是平行的或反平行的， 一般由一般由5-15条条-折叠股组成。折叠股组成。 超氧化物歧化酶的超氧化物歧化酶的-折叠筒由折叠筒由8条条-折叠股组成。筒中心折叠股组成。筒中心 由疏水氨基酸残基组成。由疏水氨基酸残基组成。 6、-螺旋螺旋-转角转角-螺旋螺旋 两个两个-螺旋通过一个螺旋通过一个转角连接在一起。转角连接在一起。 噬菌体的噬菌体的阻遏蛋白含此结构阻遏蛋白含此结构 第四节第四节 球状蛋白质和三级结构球状蛋白质

30、和三级结构 二、二、结构域（结构域（domain） 在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一 步卷曲折叠，组装形成的相对独立、近似球形的步卷曲折叠，组装形成的相对独立、近似球形的 紧密三维实体，紧密三维实体，为三级结构局部折叠区；为球状为三级结构局部折叠区；为球状 蛋白质的独立折叠单位。蛋白质的独立折叠单位。 第四节第四节 球状蛋白质和三级结构球状蛋白质和三级结构 二、二、结构域（结构域（domain） 特点 （1）结构域一般有100-200氨基酸残基。 （2） 平均直径约2.5nm 。 （3）结构域之间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的出入口。

31、 （4）结构域常有相对独立的生理功能。 如一些要分泌到细胞外的蛋如一些要分泌到细胞外的蛋 白，其信号肽（负责使蛋白通过细胞膜）就构成一个结构域。此外，白，其信号肽（负责使蛋白通过细胞膜）就构成一个结构域。此外， 还有与残基修饰有关的结构域、与酶原激活有关的结构域等。还有与残基修饰有关的结构域、与酶原激活有关的结构域等。 （5）在生物学功能方面，几个结构域协同作用，可体现出蛋白质的总体 功能。 例如，脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为例如，脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为NAD+结结 合结构域，一个是起催化作用的结构域，两者组合成脱氢酶的脱氢功合结构域，一个是起催化作用的结构域，两者组

32、合成脱氢酶的脱氢功 能区。能区。 对于对于较小较小的球状蛋白质分子或亚基来说，结构域和三级结构的球状蛋白质分子或亚基来说，结构域和三级结构 是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域 （single domain）。）。 如红氧还蛋白，核糖核酸酶，肌红如红氧还蛋白，核糖核酸酶，肌红 蛋白等。蛋白等。 对于对于较大较大的球状蛋白质分子或亚基来说，三级结构往往有两的球状蛋白质分子或亚基来说，三级结构往往有两 个或多个结构域缔合而成，为多结构域（个或多个结构域缔合而成，为多结构域（multidomain）。）。 如免疫球蛋白轻链等如免疫球蛋白轻链等。

33、 n结构域的类型结构域的类型 整个多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基整个多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基 础上盘旋、折叠，形成的特定的包括所有主链和侧础上盘旋、折叠，形成的特定的包括所有主链和侧 链的结构。多肽链中所有原子和基团的构象（即空链的结构。多肽链中所有原子和基团的构象（即空 间排布）就是间排布）就是三级结构三级结构。 所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状蛋所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状蛋 白。三级结构是蛋白质发挥生物活性所必须的。白。三级结构是蛋白质发挥生物活性所必须的。 哺乳动物肌肉中的肌红蛋白整个分子由一条肽链盘绕成一个哺乳动物肌肉中的肌红蛋白整个

34、分子由一条肽链盘绕成一个 中空的球状结构，全链共有中空的球状结构，全链共有8段段螺旋，各段之间以无规卷螺旋，各段之间以无规卷 曲相连。在曲相连。在螺旋肽段间的空穴中有一个血红素基团。螺旋肽段间的空穴中有一个血红素基团。 三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构 三级结构的三级结构的特点特点 许多在一级结构上相差很远的许多在一级结构上相差很远的aa残基在三级残基在三级 结构上相距很近结构上相距很近 球形蛋白的三级结构很密实，大部分的水分球形蛋白的三级结构很密实，大部分的水分 子从球形蛋白的核心中被排出，这使得极性子从球形蛋白的核心中被排出，这使得极性 基团间以及非极性基团间的相互用成为可能。基团

35、间以及非极性基团间的相互用成为可能。 大的球形蛋白大的球形蛋白(200aa以上以上)，常常含有几个，常常含有几个 结构域。结构域。 1、侧链基团的定位随它们的极性而变化 球状蛋白质中的氨基酸侧链由其极性决定其空间位置。 1）非极性残基在球状分子的内部，避开与水分子接触。 这种疏水作用对维持蛋白质三级结构有重要作用。 2）带电荷的极性残基在在球状分子的外部，与水接触。 3）不带电荷的极性残基，通常位于在球状分子的表面， 但也回在分子内部出现。出现在内部时，残基间几乎形成 氢键。 四、球状蛋白质 2 2、球状蛋白质球状蛋白质三维结构特征三维结构特征 含有丰富的二级结构元件含有丰富的二级结构元件 具

36、有明显的折叠层次具有明显的折叠层次 分子呈现球状或椭球状分子呈现球状或椭球状 疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在外表疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在外表 表面常常有空穴，配体结合部位（活性中心）表面常常有空穴，配体结合部位（活性中心） 四、球状蛋白质 氢键，氢键，范德华力范德华力 疏水相互作用，疏水相互作用，离子键（盐键）离子键（盐键） 共价健（二硫键）共价健（二硫键） 五、蛋白质空间结构的稳定因素 二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键，能把肽二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键，能把肽 链的不同区段牢固地连接在一起；链的不同区段牢固地连接在一起； 二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构

37、形成后，二二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二 硫键可稳定此构象。硫键可稳定此构象。 非共价键虽然较微弱，但数目庞大，是维持三级结非共价键虽然较微弱，但数目庞大，是维持三级结 构的主要力量。构的主要力量。 在水溶性蛋白中，极性基团分布在外侧，与水形成在水溶性蛋白中，极性基团分布在外侧，与水形成 氢键，使蛋白溶于水。氢键，使蛋白溶于水。 五、蛋白质空间结构的稳定因素 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 变性变性(denaturation) 1937年年,中国吴宪提出中国吴宪提出.指蛋白质空间结构发生改变，活指蛋白质空间结构发生改变，活 性丧失的现象。性丧失的现象。 变性不是变性

38、不是降解降解（分解）（分解） 天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏， 致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结 构的改变，这种现象称为构的改变，这种现象称为变性变性，变性后的蛋白称为变性蛋，变性后的蛋白称为变性蛋 白白 二硫键的改变引起的失活可看作变性。二硫键的改变引起的失活可看作变性。 变性因素：变性因素：温度、温度、 pH、去污剂、有机溶剂、还原性试剂、去污剂、有机溶剂、还原性试剂、 盐浓度、重金属离子、机械力等。盐浓度、重金属离子、机械力等。不同蛋白质对同一因素不同蛋

39、白质对同一因素 的反应不一样。的反应不一样。 1、变性的、变性的因素因素： 温度温度:多数酶在多数酶在60以上开始变性，热变性通常是不可逆的，以上开始变性，热变性通常是不可逆的， 少数酶在少数酶在pH6以下变性时仍可复性。少数酶在低温下会钝化，以下变性时仍可复性。少数酶在低温下会钝化， 其中有些酶的钝化是不可逆的。其中有些酶的钝化是不可逆的。 如固氮酶的铁蛋白在如固氮酶的铁蛋白在01下下15小时就会失活一个可能的原小时就会失活一个可能的原 因是寡聚蛋白发生解聚如因是寡聚蛋白发生解聚如TMV的丙酮酸羧化酶。的丙酮酸羧化酶。 强酸、强碱强酸、强碱，pH：酶一般在酶一般在pH 4-10范围较稳定。当

40、范围较稳定。当pH超过超过 pK几个单位时，一些蛋白内部基团可能会翻转到表面，造成几个单位时，一些蛋白内部基团可能会翻转到表面，造成 变性。变性。 如血红蛋白中的组氨酸在低如血红蛋白中的组氨酸在低pH下会出现在表面。下会出现在表面。 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 去污剂去污剂：去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用.如如SDS -、 、 CTAB+、triton等，等，triton因为不带电荷，所以比较温和，经因为不带电荷，所以比较温和，经 常用来破碎病毒。常用来破碎病毒。 有机溶剂有机溶剂：破坏疏水作用；

41、能破坏氢键，削弱疏水键，还能降破坏疏水作用；能破坏氢键，削弱疏水键，还能降 低介电常数，使分子内斥力增加，造成肽链伸展、变性。低介电常数，使分子内斥力增加，造成肽链伸展、变性。 胍、尿素等：破坏氢键和疏水键。硫氰酸胍比盐酸胍效果好。胍、尿素等：破坏氢键和疏水键。硫氰酸胍比盐酸胍效果好。 还原性试剂还原性试剂：尿素、尿素、 -硫基乙醇；硫基乙醇； 盐浓度盐浓度：盐溶效应强的盐类，如氯化钙、硫氰酸钾等，有变性：盐溶效应强的盐类，如氯化钙、硫氰酸钾等，有变性 作用，可能是与蛋白内部基团或溶剂相互作用的结果。作用，可能是与蛋白内部基团或溶剂相互作用的结果。 重金属离子重金属离子：Hg2+、pb2+，能

42、与，能与-SH或带电基团反应。或带电基团反应。 机械力机械力：如搅拌和研磨中的气泡。：如搅拌和研磨中的气泡。 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 2、变性蛋白的、变性蛋白的构象构象 胍和尿素造成的变性一般生成无规卷曲，如果二胍和尿素造成的变性一般生成无规卷曲，如果二 硫键被破坏，就成为线性结构。硫键被破坏，就成为线性结构。 胍的变性作用最彻底。胍的变性作用最彻底。 热、酸或碱造成的变性经常保留部分紧密构象，热、酸或碱造成的变性经常保留部分紧密构象， 可被胍破坏。可被胍破坏。 高浓度有机溶剂变性时可能发生螺旋度上升，称高浓度有机溶剂变性时可能发生螺旋度上升，称 为重构造变性为重构造变性

43、 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 3、蛋白质变性后，往往出现下列、蛋白质变性后，往往出现下列现象现象 蛋白质变性后分子性质改变，蛋白质变性后分子性质改变，粘度升高粘度升高，溶解度降溶解度降 低低，结晶能力丧失结晶能力丧失，旋光度和红外、紫外光谱旋光度和红外、紫外光谱均发均发 生生变化变化。 变性蛋白易被水解变性蛋白易被水解，即消化率上升。，即消化率上升。 包埋在分子内部的可反应基团暴露出来，包埋在分子内部的可反应基团暴露出来，反应性增反应性增 加加。 蛋白质变性后蛋白质变性后失去生物活性失去生物活性，抗原性抗原性也发生也发生改变改变。 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性

44、 4、变性的、变性的实质实质 高级结构的改变高级结构的改变，氢键等次级键被破坏氢键等次级键被破坏，肽链松，肽链松 散，变为无规卷曲。散，变为无规卷曲。 由于其由于其一级结构不变一级结构不变，所以如果变性条件不是过，所以如果变性条件不是过 于剧烈，在适当条件下还可以恢复功能于剧烈，在适当条件下还可以恢复功能 如胃蛋白酶加热至如胃蛋白酶加热至80-90时，失去活性，降温时，失去活性，降温 至至37，又可恢复活力，称为复性，又可恢复活力，称为复性 （renaturation）。但随着变性时间的增加，条）。但随着变性时间的增加，条 件加剧、变性程度也加深，就达到不可逆的变性。件加剧、变性程度也加深，就

45、达到不可逆的变性。 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 5、复性复性 蛋白质结构、变性程度及复性条件不同，复性效果不同。蛋白质结构、变性程度及复性条件不同，复性效果不同。 蛋白质变性后，消除变性因素后，蛋白质可恢复其活性的蛋白质变性后，消除变性因素后，蛋白质可恢复其活性的 变性叫变性叫可逆变性可逆变性。 蛋白质变性后，消除变性因素后，蛋白质不能恢复其活性蛋白质变性后，消除变性因素后，蛋白质不能恢复其活性 的变性叫的变性叫不可逆变性不可逆变性。 有时可以完全复性，恢复所有活力；有时大部分复性，但有时可以完全复性，恢复所有活力；有时大部分复性，但 保留异常区；保留异常区； 有些蛋白结构复

46、杂，有多种折叠途径，若无适当方法，会有些蛋白结构复杂，有多种折叠途径，若无适当方法，会 生成混合物。生成混合物。 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 6、变性的、变性的防止和利用防止和利用 研究蛋白质的变性，可采取某些措施防止变性，如添加明研究蛋白质的变性，可采取某些措施防止变性，如添加明 胶、树胶、酶的底物和抑制剂、辅基、金属离子、盐类、胶、树胶、酶的底物和抑制剂、辅基、金属离子、盐类、 缓冲液、糖类等，可缓冲液、糖类等，可抑制变性抑制变性作用。作用。 有些酶在有底物时会降低热稳定性。有时有机溶剂也可起有些酶在有底物时会降低热稳定性。有时有机溶剂也可起 稳定作用，稳定作用， 如猪心

47、苹果酸脱氢酶，在如猪心苹果酸脱氢酶，在25下保温下保温30分分 钟，酶活为钟，酶活为50；加入；加入70甘油后，经同样处理，活力甘油后，经同样处理，活力 为为109。 制备活性蛋白质时严防蛋白质变性制备活性蛋白质时严防蛋白质变性 六、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的变性与复性 变性现象也可变性现象也可加以利用加以利用 如用酒精消毒，就是利用乙醇的变性作用来杀菌。如用酒精消毒，就是利用乙醇的变性作用来杀菌。 在提纯蛋白时，可用变性剂除去一些易变性的杂蛋在提纯蛋白时，可用变性剂除去一些易变性的杂蛋 白。白。 工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，就是人工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，就是人 造

48、肉造肉 第五章 蛋白质的结构与功能 第一节 研究蛋白质空间结构的方法 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 纤维状蛋白质 第四节 球状蛋白质和三级结构 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 一、一、有关四级结构的一些概念有关四级结构的一些概念 由两条或两条以上肽链通过由两条或两条以上肽链通过 非共价键构成的蛋白质称为非共价键构成的蛋白质称为寡聚蛋白寡聚蛋白。 其中每一条多肽链称为其中每一条多肽链称为亚基亚基， 每个亚基都有自己的一、每个亚基都有自己的一、 二、三级结构。二、三级结构。 亚基单独存在时无生物活性，只有相互亚基单独存在时无生

49、物活性，只有相互 聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。 四级结构四级结构就是各个亚基在寡聚蛋白的天然构象中空间上的就是各个亚基在寡聚蛋白的天然构象中空间上的 排列方式。排列方式。 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 仅有一个亚基组成，并因此无四级结构的蛋白质称为仅有一个亚基组成，并因此无四级结构的蛋白质称为单体单体 蛋白蛋白， 如核糖核酸酶。如核糖核酸酶。 胰岛素可形成二、六聚体，但不是其功能单位，所以不是胰岛素可形成二、六聚体，但不是其功能单位，所以不是 寡聚蛋白。寡聚蛋白。判断标准是将发挥生物功能的最小单位作为一判断标准是将发挥生物功能的最小单位作为一

50、个分子个分子。 有些对称的寡聚蛋白是由两个或多个不对称的等同结构成有些对称的寡聚蛋白是由两个或多个不对称的等同结构成 分组成，这种等同的结构成分称为分组成，这种等同的结构成分称为原体原体。如血红蛋白。如血红蛋白22 就是由两个原体就是由两个原体组成。组成。 有时把有时把原体原体称为称为单体，单体，有时把有时把亚基亚基称为称为单体单体 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 最简单的寡聚蛋白是最简单的寡聚蛋白是血红蛋白血红蛋白 由两条由两条链和两条链和两条链构成的四聚体，分子量链构成的四聚体，分子量65000。 分子外形近似球状，每个亚基都和肌红蛋白类似。分子外形近似球状，每个亚基都和肌红蛋白类似。 血

51、红蛋白与氧结合时，血红蛋白与氧结合时，和和链都发生了转动，引起四个链都发生了转动，引起四个 亚基间的接触点上的变化。两个亚基间的接触点上的变化。两个亚基相互接近，两个亚基相互接近，两个 亚基则离开。亚基则离开。 当酸、热或高浓度的尿素、胍等变性因子作用于寡聚蛋白当酸、热或高浓度的尿素、胍等变性因子作用于寡聚蛋白 时，后者会发生构象变化。这种变化可分为两步：时，后者会发生构象变化。这种变化可分为两步：首先是首先是 亚基彼此解离，然后分开的亚基伸展而成无规线团亚基彼此解离，然后分开的亚基伸展而成无规线团。 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 如如小心处理小心处理，可将寡聚蛋白的亚基拆开，而不破坏其三级

52、，可将寡聚蛋白的亚基拆开，而不破坏其三级 结构。结构。 如血红蛋白可用盐解离成两个半分子，即两个如血红蛋白可用盐解离成两个半分子，即两个、亚基。亚基。 当透析除去过量的盐后，分开的亚基又可重新结合而恢复当透析除去过量的盐后，分开的亚基又可重新结合而恢复 活性。活性。 如果如果处理条件强烈处理条件强烈，则亚基的多肽链完全展开。这样要恢，则亚基的多肽链完全展开。这样要恢 复天然构象虽很困难，但有些寡聚蛋白仍可恢复。复天然构象虽很困难，但有些寡聚蛋白仍可恢复。 如醛缩酶经酸处理后，其如醛缩酶经酸处理后，其4个亚基完全伸展成无规卷曲，个亚基完全伸展成无规卷曲， 当当pH恢复到恢复到7左右时，又可恢复如

53、初。左右时，又可恢复如初。 说明一级结构规定了亚基间的结合方式，四级结构的形成说明一级结构规定了亚基间的结合方式，四级结构的形成 也遵从也遵从自我装配自我装配的原则。的原则。 二、二、四级结构缔合的四级结构缔合的驱动力驱动力 疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键 三、三、亚基之间的亚基之间的缔合方式缔合方式 1、同多聚与杂多聚、同多聚与杂多聚 相同亚基（相同亚基（identical）之间的缔合称为同多聚）之间的缔合称为同多聚 （homomultimeric)。 不同亚基（不同亚基（nonidentical）之间的缔合称为杂多聚）之间的缔合称为杂多聚

54、（heteromultimeric) 。 相同亚基之间的缔合相同亚基之间的缔合又可分为又可分为同种缔合同种缔合（isologous）和）和异异 种缔合种缔合（heterologous）。）。 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 2、同种缔合与异种缔合、同种缔合与异种缔合 同种缔合同种缔合：亚基间相互作用的表面：亚基间相互作用的表面 是相同的，形成的结构是对称的。是相同的，形成的结构是对称的。 并且一定是一个封闭的二聚体，具并且一定是一个封闭的二聚体，具 有一个有一个2-重对称轴。重对称轴。 异种缔合异种缔合：亚基间相互作用的表面：亚基间相互作用的表面 是不同的，具有开放末端结构，可是不同的，具有开

55、放末端结构，可 形成线形或螺旋形的高聚物，形成线形或螺旋形的高聚物， 如如 微管，病毒外壳。也可形成具有环微管，病毒外壳。也可形成具有环 状对称的封闭环状结构，状对称的封闭环状结构， 如病毒如病毒 衣壳蛋白，天冬氨酸转甲酰酶的催衣壳蛋白，天冬氨酸转甲酰酶的催 化亚基三聚体以及神经氨酸酶和蚯化亚基三聚体以及神经氨酸酶和蚯 蚓蛋白的四聚体。蚓蛋白的四聚体。 四、四级缔合在结构和功能上的四、四级缔合在结构和功能上的优越性优越性 1、降低比表面积，增加蛋白质的稳定性、降低比表面积，增加蛋白质的稳定性 2、丰富蛋白质的结构，以行使更复杂的功能。、丰富蛋白质的结构，以行使更复杂的功能。 3、提高基因编码的

56、效率和经济性。、提高基因编码的效率和经济性。 4、使酶的催化基团汇集，提高催化效率。、使酶的催化基团汇集，提高催化效率。 5、形成一定的几何形状，如细菌鞭毛。、形成一定的几何形状，如细菌鞭毛。 6、适当降低溶液渗透压。、适当降低溶液渗透压。 7、具有协同效应和别构效应，实现对酶活性的调节、具有协同效应和别构效应，实现对酶活性的调节 五、寡聚蛋白与别构效应五、寡聚蛋白与别构效应 别构蛋白别构蛋白： 除了有活性部位（结合底物）外，还有别构部位除了有活性部位（结合底物）外，还有别构部位 （结合调节物）。有时活性部位和别构部位分属（结合调节物）。有时活性部位和别构部位分属 不同的亚基（活性亚基和调节亚

57、基），活性部位不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位 之间以及活性部位和调节部位之间通过蛋白质构之间以及活性部位和调节部位之间通过蛋白质构 象的变化而相互作用。象的变化而相互作用。 别构效应别构效应： 别构蛋白的别构部位与效应物的结合改变了蛋白别构蛋白的别构部位与效应物的结合改变了蛋白 质的构象，从而对活性部位产生的影响质的构象，从而对活性部位产生的影响 一种配体的的结合对于其它部位结合同种配体的能力的影响，一种配体的的结合对于其它部位结合同种配体的能力的影响， 包括（正）协同效应和负协同效应。包括（正）协同效应和负协同效应。 正协同效性：正协同效性：一种配基的结合促进后续配基的结合，一种

58、配基的结合促进后续配基的结合，S型配型配 体结合曲线。体结合曲线。 负协同效性：负协同效性：一种配基的结合抑制促进后续配基的结合。一种配基的结合抑制促进后续配基的结合。 正效应物：正效应物：促进活性部位与配基结合的别构效应物。促进活性部位与配基结合的别构效应物。 负效应物：负效应物：抑制活性部位与配基结合的别构效应物。抑制活性部位与配基结合的别构效应物。 同促效应（同位效应）：同促效应（同位效应）：同位效应一般是指活性部位之间的同位效应一般是指活性部位之间的 效应。同位效应是别构效应的基础，别构效应可以看成是对效应。同位效应是别构效应的基础，别构效应可以看成是对 同位效应的一种修饰同位效应的一

59、种修饰 异促效应（异位效应）：异促效应（异位效应）：就是别构效应，别构部位与效应物就是别构效应，别构部位与效应物 的结合对活性部位的影响。的结合对活性部位的影响。 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 六、寡聚蛋白存在的六、寡聚蛋白存在的意义意义 1、提高蛋白质的稳定性、提高蛋白质的稳定性 2、遗传上的经济性和有效性、遗传上的经济性和有效性 3、亚基汇聚形成酶的活性部位、亚基汇聚形成酶的活性部位 第五章 蛋白质的结构与功能 第一节 研究蛋白质空间结构的方法 第二节 蛋白质的二级结构 第三节 纤维状蛋白质 第四节 球状蛋白质和三级结构 第五节 寡聚体蛋白质和四级结构 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系

60、 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系 一、血红蛋白与肌红蛋白的生理作用 均为结合氧蛋白。 血红蛋白（Hb）：运输氧气和二氧化碳。 肌红蛋白（Mb）：运输氧气 。 第六节 蛋白质空间结构与功能的关系 二、肌红蛋白和血红蛋白的结构二、肌红蛋白和血红蛋白的结构 1 1、肌红蛋白结构肌红蛋白结构 哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。 海洋哺乳动物的肌肉中含大量肌红蛋白，因而可长时间潜海洋哺乳动物的肌肉中含大量肌红蛋白，因而可长时间潜 水。水。 抹香鲸每千克肌肉中含抹香鲸每千克肌肉中含80g肌红蛋白，比人高肌红蛋白，比人高10倍，所以其倍，所以其 肌肉呈棕色。肌肉呈棕色。 第六节 蛋

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