1. 氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。
2. 蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。
3. 肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。
4. 蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。
5. 诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。
6. 辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。
7. 同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。
8. 别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。
9. 变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。
10. 共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。
11. 必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。
12. 氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
13. 乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖，后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉），此循环称为乳酸循环。
第12章 蛋白质的生物合成
学习要求
1．掌握参与蛋白质生物合成的体系；原核生物蛋白质生物合成的基本过程及重要概念。
2．熟悉真核生物蛋白质合成过程；蛋白质合成后的加工修饰；蛋白质合成所需的各种因子；信号肽的概念及组成特点。
3．了解抗生素对翻译的抑制；干扰蛋白质生物合成的生物活性物质。
基本知识点
蛋白质的生物合成即翻译，是以20种编码氨基酸为原料，mRNA为模板， tRNA为运载工具，核糖体提供场所，酶、蛋白质因子、能源物质及无机离子参与的反应过程。蛋白质生物合成分三个阶段，即氨基酸的活化、肽链形成和肽链形成后的加工和靶向输送。
氨基酸的活化是氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程，由氨基酰-tRNA合成酶催化。原核生物起始的氨基酰tRNA是fMet-tRNAfMet，真核生物是Met-tRNAiMet。
肽链的生物合成过程也称核糖体循环，分起始、延长和终止三个阶段。原核生物蛋白质生物合成起始阶段由mRNA与核糖体小亚基先结合，之后fMet-tRNAfMet与核糖体小亚基结合，最后结合了mRNA、fMet-tRNAfMet的小亚基再与核糖体大亚基结合共同组装成翻译起始复合物，需要IF-1、2和3参与。真核生物翻译起始与原核生物相似，区别在于核糖体小亚基先结合Met-tRNAiMet，再结合mRNA。原核生物肽链延长过程经进位、成肽、转位三个步骤不断反复，使肽链从N端到C端不断延长。当核糖体A位上出现终止密码时，原核生物由RF-1、2和3，真核生物由eRF识别并与之结合，肽链合成终止。
翻译后加工是使新生多肽链经加工后转变为具有天然构象的功能蛋白质。翻译后修饰包括多肽链折叠、一级结构和空间结构的修饰等。蛋白质的靶向输送使合成的蛋白质前体定向输送到相应细胞部位发挥作用。在真核细胞胞液合成的分泌型蛋白、溶酶体蛋白、内质网蛋白、线粒体蛋白、质膜蛋白和细胞核蛋白等前体肽链中特有的信号序列引导蛋白通过不同机制而被靶向输送。
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（C1、C、O、N、H、C2)位于同一平面，C1 和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域
1 生物化学知识点 by 平邑一中 实验2班 LY
糖类
淀粉：是植物贮藏的养料，供给人类能量的主要营养素。天然淀粉为颗粒状，外层为
支链淀粉组成，约占80%~90%，内层为直链淀粉，约占10%~20%。淀粉为D-葡萄糖组成。
1.直链淀粉：由葡萄糖单位所组成，连接方式和麦芽糖相同，以α-葡萄糖苷键（α-1,4-苷键）连接而成，其空间构象是卷曲成螺旋的，每一转有6个葡萄糖基。在冷水中不溶解，略溶于热水，不与磷酸结合。
2.支链淀粉：是由多个较短（<90）的1,4-糖苷键直链结合而成。每两个短直链之间的连接为α-1,6-糖苷键。支链淀粉分子中的小支链又和临近的短链相结合，因此其分子形式为树枝状。其各分支也是卷曲成螺旋。能吸收水分，吸水后膨胀成糊状。常与磷酸结合。
3.水解过程中有不同的糊精产生（淀粉→红糊精→无色糊精→麦芽糖）。直链淀粉与支链淀粉皆与碘作用而显色。直链淀粉与碘作用显蓝色，支链淀粉与碘作用则呈紫红色。淀粉水解后产生的红色糊精与碘作用呈红色，无色糊精与碘作用不显色。其中，与碘作用的颜色深浅与聚合度有关：>6时，无色；20左右，红色；20~60，紫色；>60，蓝色。
糖原：广泛存在于人及动物体中，肝及肌肉中含量尤多。糖原也是由D-葡萄糖构成，
主链中的葡萄糖以α-1,4糖苷键相连接。支链连接方式亦为α-1,6糖苷键。糖原性质与红糊精类似，溶于沸水，遇碘呈红色，无还原性，亦不能与苯肼成糖脎。完全水解后生成D-葡萄糖。
纤维素：虽也由葡萄糖构成，但葡萄糖间连接方式则与淀粉、糖原完全不同。纤
维素是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连接，不含支链。纤维素分子的空间构象成带状，糖链之间可通过氢键而堆积起来成为紧密的片层结构，使其具有很大的机械强度。纤维素极不溶于水在稀酸液中不易水解，但溶于发烟盐酸、无水氟化氢、浓硫酸及浓磷酸。纤维素与碘无颜色反应。
基础生物化学复习知识要点
一、绪论
欢迎走进生物化学的奇妙世界！在开始我们这次的生物化学复习之旅前，先来梳理一下整个学习过程中的关键要点，理解生物化学的基础知识和核心概念，有助于我们更好地掌握这门学科的精髓。别担心生物化学虽然听起来有点复杂，但其实它与我们日常生活息息相关，从食物消化到身体的新陈代谢，都离不开生物化学的知识。那么接下来让我们一起回顾并加深我们对生物化学的学习记忆吧！让我们一起将知识点串联起来，巩固基础迎接新的挑战！
1. 生物化学概述
生物化学听起来好像是一个很高大上的学科，但其实它与我们日常生活息息相关。你想知道食物是如何被身体消化吸收的？为什么有时候我们会感到疲劳，休息后又能够恢复活力？这些日常生活中的小问题，都是生物化学研究的范畴。
简单来说生物化学是研究生物体内化学过程和化学反应的学科。就像在家里做饭一样，生物体内的各种“食材”（比如蛋白质、糖类、脂肪等）需要通过一系列的“烹饪”过程（也就是化学反应）来转化为身体能够利用的能量。在这个过程中，还有许多“调料”（比如酶）起着关键的作用。
了解这些基础知识，不仅能帮助我们更好地理解生命的本质，还能指导我们如何更好地照顾自己。接下来我们就一起来深入了解一下生物化学的主要知识点吧！
2. 生物化学在医学领域的重要性
接下来我们来谈谈生物化学在医学领域的重要性，生物化学不仅仅是医学的一个分支，它更像是打开人体奥秘的一把钥匙。有了生物化学的知识，我们能够更深入地理解我们的身体是如何运作的。让我们更详细地看看这个神奇的世界。
首先大家都知道，身体健康是一切美好生活的基础。想要维护身体健康，就需要了解身体的内部运作机制。生物化学就像是解读身体语言的专家，帮助我们理解身体发出的每一个信号。在医学领域，生物化学的作用更是不可忽视。无论是疾病的预防、诊断还是治疗，都离不开生物化学的帮助。
其次在疾病诊断方面，生物化学提供了许多检测手段。比如通过检测血液中的生化指标，我们可以了解身体的健康状况，及时发现潜在的问题。这些检测手段就像是一盏灯，照亮了我们探索健康之路。
食品生化知识点总结大全
一、食品成分与组成
1. 碳水化合物
碳水化合物是食物的主要能量来源，包括单糖、双糖和多糖。单糖最简单的碳水化合物，包括葡萄糖、果糖和半乳糖等。双糖由两个单糖分子组成，如蔗糖、乳糖和麦芽糖等。多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成，如淀粉和纤维素等。
2. 蛋白质
蛋白质是构成生物体的重要物质，由氨基酸通过肽键连接而成。食品中的蛋白质主要包括动物蛋白和植物蛋白，如肌肉、乳制品、豆类和谷物等。
3. 脂类
脂类是食品中的重要营养成分，包括脂肪和油脂。脂肪是动植物组织中的能量储备物质，同时也是细胞膜的主要组成部分。油脂是植物种子中的脂类，广泛用于食品加工和烹饪。
4. 矿物质
食品中的矿物质主要包括钙、铁、锌、镁等，是人体维持正常生理机能所必需的物质，参与酶的构成和活性，维持水盐平衡等。
5. 维生素
维生素是人体必需的有机化合物，参与人体的代谢活动。食品中的维生素主要包括水溶性维生素和脂溶性维生素，如维生素C、维生素B族和维生素A、维生素D等。
6. 酶
酶是生物体内参与代谢活动的蛋白质，能够催化化学反应。食品中的酶可分为内源酶和外源酶，对食品加工和贮藏有着重要作用。
二、食品生化反应
1. 氧化反应
氧化反应是食品加工和贮藏过程中常见的化学反应，主要包括脂质氧化和色素氧化。脂质氧化会导致食品变质，产生不饱和脂肪酸氧化产物和恶臭物质。色素氧化则会导致食品颜色的变化，产生氧化褐变和氧化红变等现象。
2. 水解反应 水解反应是食品加工和消化过程中常见的化学反应，主要包括淀粉水解、蛋白质水解和脂肪水解。淀粉水解可产生麦芽糖和葡萄糖等糖类，蛋白质水解可产生氨基酸，脂肪水解可产生甘油和脂肪酸。
3. 缩合反应
缩合反应是食品加工过程中的化学反应，主要包括糖的缩合和酚类物质的缩合。糖的缩合反应可产生焦糖和糖类的焦化产物，酚类物质的缩合反应可产生酚醛类化合物，影响食品的口感和色泽。
4. 氨基酸脱羧反应
高一高二生化知识点汇总
[正文]
生物化学（Biochemistry）是生物学的一个重要分支，研究生物体内各种化学物质和化学反应。下面对于高一高二生物化学的一些重要知识点进行汇总。
1. 有机化合物
1.1 碳水化合物
碳水化合物是由碳、氢和氧元素组成的有机化合物。常见的碳水化合物包括单糖、双糖和多糖。单糖是最简单的碳水化合物，如葡萄糖和果糖等。多糖由多个单糖分子缩合而成，如淀粉和纤维素等。
1.2 脂质
脂质是一类疏水性的有机化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。脂质在生物体内起到能量储存和细胞膜结构的重要作用。
1.3 蛋白质 蛋白质是由氨基酸分子缩合而成的大分子有机化合物。它在生物体内具有多种功能，如酶的催化作用、结构支持和免疫防御等。
1.4 核酸
核酸是生物体内核糖和磷酸分子缩合而成的大分子有机化合物。DNA和RNA是两种重要的核酸，分别负责遗传信息的传递和蛋白质的合成。
2. 酶和酶促反应
酶是一类具有生物催化功能的蛋白质。酶能够加速生物体内各种化学反应的进行，降低反应活化能。酶促反应是生物体内发生的化学反应，在适宜的温度和pH条件下进行。
3. 细胞呼吸
细胞呼吸是生物体内产生能量的重要过程，包括糖类的分解和氧化磷酸化。这一过程在线粒体内进行，通过氧气与有机物质的反应产生ATP分子。
4. 光合作用 光合作用是植物细胞中进行的重要过程，它将太阳能转化为化学能并合成有机物质。光合作用发生在叶绿体内，包括光反应和暗反应两个阶段。
5. 遗传物质
遗传物质是指能够传递生物体遗传信息的物质，包括DNA和RNA。DNA是双链结构，对遗传信息进行储存和复制；RNA参与蛋白质的合成过程。
6. 细胞分裂
细胞分裂是生物体内细胞生命周期的重要过程，包括有丝分裂和减数分裂两种类型。有丝分裂用于体细胞的增殖和组织修复，减数分裂用于生殖细胞的形成。
未知驱动探索，专注成就专业
(完整版)生物化学知识点重点整理
1. 生物化学的概述
生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2. 蛋白质结构与功能
蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3. 核酸结构与功能
核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接未知驱动探索，专注成就专业
的核苷酸组成。核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4. 代谢与能量转化
代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5. 酶的催化机制
酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6. 信号传导与细胞通讯
细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。 未知驱动探索，专注成就专业
一、名词解释
第一章绪论
1. 生物化学：是研究生物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。
2. 分子生物学：通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子结构、功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。
3. 代谢途径：物质代谢由一系列酶促反应组成，前一个酶促反应的产物是下一个酶促反应的底物，这种从起始物变成终产物的连续反应的过程称为代谢途径。
第二章蛋白质的结构与功能
4. 蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
5. 肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
6. 等电点：当蛋白质溶液处于某一ph时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，既成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液ph称为蛋白质的等电点。
7. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象。
8. 构象病：蛋白质的空间构象发生改变导致的疾病。
第三章酶
9. 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，无催化活性，这种无活性的酶的前提称为酶原
10. 活性中心：由必须基因构成，能与底物专一性结合，并将底物转变为产物的空间区域。
11. 最适温度:酶促反应速度达到最大时的环境温度，称为酶促反应的最适温度
12. 同工酶:指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶.
第六章糖代谢
13. 糖酵解:葡萄糖或糖原在缺氧条件下，经一系列酶促反应生成乳酸的过程，称为无氧氧化也称糖酵解
14. 糖异生:非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程.
15. 血糖:血液中的葡萄糖。 16. 糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解成CO2和H2O的过程
17. 高血糖:临床上将空腹血糖浓度高7.1mmol/L称为高血糖
第七章脂类代谢
18. 脂肪动员：贮存在脂肪组织内的甘油三脂，在脂肪酶的作用下，逐步水解为甘油和游离脂肪酸释放入血，经血液运输至全身各组织化利用的过程称为脂肪动员
临床生化检验知识点
糖酵解是指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可以产生2分子ATP，并且是体内糖代谢最主要的途径。最终产物是乳酸。红细胞依赖糖酵解获得能量。
糖氧化-乙酰CoA是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可以生成36或38个分子的ATP。
糖异生是指非糖物质转化为葡萄糖，是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官，可以防止乳酸中毒。
血糖受神经、激素和器官的调节。
升高血糖的激素有胰高血糖素（A细胞分泌）、糖皮质激素和生长激素（促进糖异生）、肾上腺素（促进糖原分解）。唯一降低血糖的激素是胰岛素（B细胞分泌）。
糖尿病分为Ⅰ型、Ⅱ型、特殊型和妊娠期糖尿病。Ⅰ型糖尿病易出酮症酸中毒、高钾血症，多发于青年人。Ⅱ型糖尿病多与肥胖有关，具有较大的遗传性，病因包括胰岛素生物活性低、胰岛素抵抗和胰岛素分泌功能异常。
糖尿病的诊断标准包括有糖尿病症状加随意血糖≥11.1
mmol/L，空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L，（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。
慢性糖尿病患者可能出现白内障、心脑肾血管病变等并发症。
糖尿病急性代谢并发症包括酮症酸中毒（DKA，多发于年轻人）、高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，多发于老年人）和乳酸酸中毒（LA）。
血糖测定可以采用葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）或己糖激酶法（HK），高血糖症指血糖＞7.0mmol/L，低血糖症指血糖＜2.8mmol/L。
空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤的临床特点包括空腹或餐后4-5小时发作、脑缺糖比交感神经兴奋明显、有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解，因此多伴有肥胖。
血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度，静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。
血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。
1.蛋白质分子的四级结构是什么？维持各级结构稳定的化学键和力分别是什么？
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构，多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构，在二
级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构（亚基），是指整条肽链中全部氨基酸
残基的相对空间位置，含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构，各个亚基的空间排布及
亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
一级结构中存在的主键是肽键；二级结构的维系力是氢键；三级结构的维系力是氢键、盐键、
疏水作用和范德华力等非共价键及二硫键等；四级结构的维系力也是氢键、盐键、疏水作用
和范德华力，但以前两种结合键为主。
2蛋白质的理化性质
a蛋白质具有两性电离性质b蛋白质具有胶体性质c蛋白质空间结构破坏而引起变性d蛋白
质能吸收紫外光e蛋白质可发生呈色反应，测定蛋白质溶液含量。
3.变性后的蛋白质性质有哪些变化？
蛋白质变性的本质是特定的空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：首先是生物活
性丧失，其次是物理化学性质的改变如溶解度降低，丧失结晶能力，还有易被蛋白酶消化水
解等。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但不变性。凝固的蛋白质一定变性，
凝固是变性后进一步发展的不可逆结果。
4.什么是蛋白质变性？引起蛋白质变性的因素有哪些？
蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结
构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失（二硫键和非共价键
被破坏）。包括物理因素高温高压、紫外线等，化学因素强酸强碱、有机溶剂等。
1．增色效应：因为DNA变性时，DNA双链发生解离，共轭双键更充分暴露，DNA在260nm
处的吸收光度值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系叫做DNA的增色效应。
2．核小体：核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子组成
核小体的核心，DNA双螺旋缠绕在这一核心上构成核小体的核心颗粒，核心颗之间再以
DNA和组蛋白H1连成核小体。核小体是染色质的基本组成单位。
3．退火：热变性的DNA经缓慢冷却后两条互补链可重新恢复天然的螺旋构象，这一过程
叫退火。
4．核酸分子杂交：通过变性DNA复性的性质，如果将不同种类的DNA单分子或/和RNA
分子放在同一溶液中，只要两种单链子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件
就可在不同分子同形成杂化双链，这种现象即为核酸分子杂交。
1．细胞内主要的RNA及其主要的功能
（1）信使RNA（mRNA）：mRNA是以DNA为模板转录后经剪切生成的，它的主要作用
是为蛋白质的合提供模板。
（2）核蛋白体RNA（rRNA）：rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，其主要作用是作为蛋
白质的合成部位，参与蛋白质的合成。
（3）转运RNA（tRNA）ltRNA能与氨基酸缩合成氨基酰-tTNA，在蛋白质合成过程中起到
转运氨基酸的作用。
另外，核不均一RNA（hnRNA）：成熟mRNA的前体;小核RNA：参与hnRNA的加工;小核
仁RNA：rRNA的加工和修饰;小胞质RNA:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成
分。
2.真核生物mRNA结构有哪些特点？
a真核细胞mRNA在5'端均为转录后加上一个帽子结构 b真核细胞mRNA在3'端有一条
多聚A尾
（1）含有较多的稀有碱基（2）存在局部互补结构，可以形成局部双链，进而形成茎环结构
或发卡结构（3）三级结构一般呈倒L型
4.试述体内主要核酸的功能。
DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命
遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
RNA的功能：（1）mRNA：是以DNA为模板转录后经剪切生成的，它的主要作用是为蛋白
质的合提供模板。
（2）rRNA：与核糖体蛋白共同构成核糖体，其主要作用是作为蛋白质的合成部位，参与蛋
白质的合成。
（3）tRNA：能与氨基酸缩合成氨基酰-tTNA，在蛋白质合成过程中起到转运氨基酸的作用。
（4）小核RNA、小核仁RNA、小胞质RNA等分别参与hnRNA和rRNA的转运和加工
（5）具有催化作用的RNA被称为核酶，有降解RNA、DNA的功能
1．pH值对酶活性有何影响？为什么？
pH的变化对酶活性产生复杂的影响。通常酶只有处于特殊的精确构象状态才能表现出最高
的催化能力，而这种精确的特殊构象受到环境pH的显著影响。pH的改变可改变特殊氨基
酸残基的解离状态，从而改变氨基酸残基之间的静电相互作用而改变酶的构象和活性；或者
改变特殊的催化基团的解离状态而直接影响酶活性。另一方面，pH的改变还会影响底物的
解离状态，影响酶对底物的亲合力。
2．.影响酶促反应的因素有哪些？
①底物浓度；②酶浓度；③温度；④pH值；⑤激活剂；⑥抑制剂。
3．叙述酶活性调节的主要方式和特点。
根据不同调节方式产生的酶活性的改变的幅度大小，可分成酶活性改变非常显著的粗放式调
节和一般酶活性的改变幅度较小的精细调节两类。粗放式调节主要包括酶原激活方式、共价
修饰方式、酶蛋白合成和降解调节方式等主要形式。这些调节过程通常响应较慢，即使最快
的共价修饰方式也需要在几秒到分钟数量级才能显示效应；其调节幅度受到很多因素的很复
杂的控制，但因幅度大而控制的精确程度低。精细调节的主要方式是别构效应。此方式由特
殊的变构效应剂的浓度变化诱发，对酶活性的调节幅度严格依赖于变构效应剂的浓度。此方
式很快，其响应速度只受限制于变构效应剂的扩散以及与靶蛋白的结合，相对而言可在毫秒
数量级改变酶活性，酶活性的变化响应速度明显快于所有类型的粗放式调节。
4．酶促反应的特点是什么？
（1）高度催化效率（2）高度特异性（3）可调节性
1.糖酵解：糖酵解是指氧供不足时，葡萄糖分解变成乳酸的过程。
2.糖酵解途径：葡萄糖分解为丙酮酸的反应途径为糖酵解途径，是有氧氧化和糖酵解的共同
通路。
3.高血糖和糖尿病：空腹时，血糖浓度超过7.22mmol/L，称为高血糖。当血糖浓度超过肾糖
阈时，葡萄糖从小便排出，称为糖尿病。
4.丙酮酸羧化支路：在丙酮酸羧化酶催化下，丙酮酸生成草酰乙酸，草酰乙酸在磷酸烯醇式
丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸的过程，称丙酮酸羧化支路。
5.乳酸循环：肌肉中糖酵解产生的乳酸随血液运输到肝脏，在肝脏经糖异生作用生成葡萄糖，
葡萄糖经血循环回到肌肉，又经酵解产生乳酸的过程。
6.糖原：糖原是动物体内葡萄糖糖的储存形式。
7.糖异生：糖异生作用是指非糖物质合成葡萄糖或糖原的代谢途径。
8.三羧酸循环：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸（含三个羧基）开始，经反复脱氢、
脱羧反应，又以生成草酰乙酸结束的循环反应过程，叫三羧酸循环。
9.活性葡萄糖：活性葡萄糖是指在糖原合成过程中，UDPG中的葡萄糖。
10.底物水平磷酸化：将底物的高能磷酸键直接交给二磷酸核苷生成三磷酸核苷的过程。
1．什么是巴斯德效应？请用所学的知识解释之。
巴斯德德效应是：有氧氧化对无氧酵解的抑制作用。主要由于NADH+H+的去路决定了丙酮
酸的代谢去向：有氧时，N ADH+H+可进入线粒体氧化，丙酮酸就进行有氧氧化而不生成乳
酸，糖酵解被抑制。
2．磷酸戊糖途径的主要生理意义。
磷酸戊糖途径的生理意义为：A.提供5-磷酸核糖为核苷酸合成的原料。B.生成NADH+H+
○1作为供氢体，为生物合成提供还原当量（脂酸、胆固醇等）；○2作为谷胱甘肽还原酶的
辅酶，对维持细胞膜尤其是红细胞膜的稳定上有重要作用；○3参与体内生物转化作用。
3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
丙氨酸异生为糖的反应如下：○1丙氨酸通过联合脱氨基作用生成丙酮酸。○2丙酮酸→草
酰乙酸，在线粒体完成，催化此反应的酶是丙酮酸羧化酶，草酰乙酸在苹果酸脱氢酶作用下
生成苹果本进入胞液，在胞液中苹果酸脱氢酶作用下，再氧化为划酰乙酸；经磷酸烯醇式丙
酮酸羧激酶催化草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸。○3磷本烯醇式丙酮酸循糖酵解途径逆向
生成1,6二磷酸果糖，后经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，异构为6-磷酸葡萄糖。○
46-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下，生成葡萄糖。
4．度述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2和H2O及ATP的主要途径。
糖、脂和氨基酸三大能源物质在体内彻底氧化分解，必需先转变为乙酰CoA，进入三羧酸
循环，生成二氧化碳和还原当时：NADH及FADH2。NADH和FADH2经相应的呼吸链的
传递，经氧化磷酸化作用，最终产生ATP。
1-磷酸葡萄糖，异构为6-磷酸葡萄糖；非糖物质异生为6-磷酸果糖，再变为6-磷酸葡萄糖。
6-磷酸葡萄糖的去路：经酵解生成乳酸；通过有氧氧化彻底分解生成二氧化碳和水并释放能
量；转变为1-磷酸葡萄糖，合成糖原，在肝脏中6-磷酸葡萄糖酶的催化下生成葡萄糖，补
充血糖；经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径，生成5-磷酸核糖和NADPH。
6．试述糖酵解和有氧氧化途径中ATP的生成过程。
糖酵解中ATP的生成是通过两次底物水平磷酸的反应：1,3-二磷甘油酸→三磷甘油酸，催化
此反应的酶是磷酸甘油本激酶；磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸，由丙酮酸激酶催化。糖
的有氧氧化产生ATP的方式包括底物水平磷酸化和氧化磷酸化。除上述两步底物水平磷酸
化外，三羧酸循环中：琥珀酰CoA在琥珀酰CoA合成酶催化下变成琥珀酸的反应，也通过
底物水平磷酸化生成了GTP。胞液和线粒体发生的脱氢反应与氧化磷化结合，可产生大量
的ATP。
7．什么是乳酸循环？有何生理意义？
肌肉中酵解产生的乳酸经血液运输到肝脏，在肝中异生为葡萄糖，随血液回到肌肉，在肌肉
中又经酵解生成乳酸构成的循环，称为乳酸循环。乳酸循环的生理意义为：避免能源物质的
消费；防止乳酸性酸中毒的发生。
8．简述糖酵解的生理意义。
糖酵解是葡萄糖在体内分解代谢生成乳酸和ATP的过程。其生理意义为：能迅速生成ATP
提供能量，尤其在肌肉收缩中十分重要；成熟红细胞缺乏线粒体，只能靠酵解供能；某些代
谢活跃的组织如神经、白细胞在氧供充足时也常利用酵解提供部分能量。
9．简述肝脏在维持血糖浓度中的作用。
肝脏在维持血糖浓度的作用主要是通过肝糖原的合成、分解和糖异生作用来实现的。饱食状
态下，大量的吸收入血的葡萄糖被肝脏摄取于合成糖原，使血糖恢复正常浓度；空腹状态下，
肝分解糖原为葡萄糖，释放入血，维持血糖；饥饿状态时，肝脏能能利用甘油、氨基酸等异
生为糖，释放入血。
10．甘油和乳酸异生过程有何不同？
甘油和乳酸糖异生过程的不同点为：甘油首先变为磷酸二羧丙酮，在醛缩酶的作用下，直接
变变为1,6-二磷酸果糖，不需丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用，因而整个反
应过程均在胞液完成；乳液的要异生为糖，必需经这两个酶的作用，在胞液和线粒体中完成。
11．什么是底物水平磷酸化？写出糖的有氧氧化中出现的底物水平磷酸化反应。