绪论生化得任务 ⎪⎩⎪⎨⎧功能生化动态生化静态生化静态生化就是研究生物体基本物质得化学组成，结构，理化性质，生物学功能及结构与功能得关系、；动态生化就是研究物质代谢得体内动态过程及在代谢过程中能量得转换与代谢调节规律；功能生化就是研究代谢反应与生理功能得关系也就是了解生命现象规律得重要环节之一、静态生化第一章 氨基酸与蛋白质一、组成蛋白质得20种氨基酸得分类三碱二酸三芳香１、非极性氨基酸包括：色、脯、苯丙、蛋亮、亮、异亮、缬、丙、 ２、极性氨基酸极性中性氨基酸：酪、苏、丝、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘酸性氨基酸：天冬、谷碱性氨基酸：赖、精、组其中：属于芳香族氨基酸得就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸得就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸得理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离得氨基与游离得羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它就是一种两性电解质。
在某一PH 得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液得PH 称为该氨基酸得等电点。
２、氨基酸得紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm 波长附近有最大得紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm 波长得紫外吸光度得测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸得氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。
由于此吸收峰值得大小与氨基酸释放出得氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含得氨基与另一分子所带得羧基脱去１分子水缩合成最简单得二肽。
二肽中游离得氨基与羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成得促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成得胰岛素归为蛋白质。
多肽连中得自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学笔记生物化学是研究生物体内化学反应及其调控的科学，以及生物分子的组成、结构、功能和相互作用的学科。
在本篇笔记中，我们将介绍一些关键概念和重要知识点。
一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内功能最为多样的分子，由氨基酸残基组成。
蛋白质的结构分为一级至四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
简单的碳水化合物有单糖、双糖，而复杂的碳水化合物包括多糖和淀粉。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源储备物质和结构组分，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
脂类在细胞膜的结构和功能以及信号传导中起重要作用。
二、酶的基本概念和功能1. 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率，但不参与反应本身。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
2. 酶的命名方式遵循国际酶学会（IUB）的命名规则，一般以底物名称后加“酶”的后缀命名。
3. 酶的功能多种多样，包括促进化学反应、调节代谢途径、合成新的化学物质等。
糖原合成通过糖原合成酶来完成，而糖原降解则由糖原磷酸化酶和糖原酶协同完成。
2. 脂代谢：脂类代谢包括脂类的合成和降解过程。
脂类的合成需要通过酰基辅酶A（Acetyl-CoA）参与的反应来完成。
3. 氨基酸代谢：氨基酸代谢包括氨基酸的合成和降解过程。
氨基酸的合成可以通过氨基酸转氨酶催化来实现。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括DNA和RNA的合成和降解过程。
DNA的合成需要以脱氧核苷酸为单体，RNA的合成则需要以核苷酸为单体。
四、酶动力学1. 酶动力学是研究酶催化的速率和影响因素的科学。
酶动力学常用的参数包括最大催化速率（Vmax）和米氏常数（Km）。
2. 米氏方程是描述酶催化速率和底物浓度之间关系的常用方程。
3. 酶抑制剂是能够抑制酶活性的分子，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对a-称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L—氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。
最大吸收波长：酪氨酸一一275nm ;苯丙氨酸——257nm ;色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure ）:指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure ）:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，a-螺旋，B -折叠，B -转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如a-螺旋，B -折叠，B -转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：aa,BaB,BBB。
结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学1、核苷酸:四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
第2章核酸的结构与功能1.核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
核酸分子杂交：在不同的DNA与DNA之间，DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成的杂化双链(heteroduplex)的现象称为核酸分子杂交Tm ：解链温度:解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。
增色效应：DNA变性时其溶液OD增高的现象。
2602.核酸的组成单位及连接方式。
组成单位:核苷酸连接方式：嘌呤或嘧啶与核糖通过β-N-糖苷键相连形成核苷。
核苷或脱氧核苷与磷酸通过酯键结合构成核苷酸或脱氧核苷酸。
DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子。
RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子。
3.核酸的一、二、三级结构的概念。
一级结构：核酸中核苷酸/碱基的排列顺序。
二级结构：双螺旋结构：两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。
直径：2.37nm，螺距为3.54nm。
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
三级结构：超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
分正超螺旋和负超螺旋。
mRNA的结构特点：5’-末端的帽子(cap)结构，3‘-末端的多聚A尾(poly-A tail)结构tRNA的结构特点：（一）tRNA中含有多种稀有碱基。
（二）tRNA具有茎环结构或发卡(hairpin)结构。
tRNA的二级结构——三叶草形。
tRNA的倒L形三级结构。
两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。
直径：2.37nm，螺距为3.54nm。
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
大沟(major groove)和一个小沟(minor groove)。
3.疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。
相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力(base stacking interaction)。
碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。
第三章酶1.同工酶：催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
共价修饰：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
2.酶的分子组成，辅助因子的分类。
酶分子可根据其化学组成的不同，分为两类：单纯酶酶→酶蛋白结合酶（全酶）→辅助因子辅助因子可分为：金属离子、小分子有机化合物/辅酶3.维生素与辅酶的关系。
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
4.影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
底物浓度:当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。
随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。
当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。
酶浓度：底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系温度：对酶促反应速率具有双重影响。
存在最适温度，低温使酶活性下降，但不使酶破坏。
pH：通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。
存在最适pH。
抑制剂：可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。
可逆性抑制作用分为竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。
激活剂：可加快酶促反应速率。
种类：必需激活剂，非必需激活剂。
5.酶活性是如何调节的？（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
6.酶的抑制作用及特点。
抑制作用的类型：不可逆性抑制可逆性抑制：竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制第4 章糖代谢1.名词糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis)，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。
反应部位：胞浆。
糖异生：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
底物水平磷酸化：在代谢物脱氢或脱水过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。
乳酸循环：肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环。
2.简述糖酵解的过程及关键酶。
糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。
1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3. 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖4. 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖5. 磷酸丙糖的同分异构化6. 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸7. 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸8. 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9. 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP、第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
反应中的NADH+H+ 来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。
关键酶：①己糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶3.简述三羧酸循环的过程。
4.简述糖原合成与分解的过程。
糖原合成途径：1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖3. 1-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖4. α-1,4-糖苷键式结合5. 糖原分枝的形成糖原的分解代谢：5.简述葡萄糖代谢各途径的生理意义。
●糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。
是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
●TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义：①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。
②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。
●糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。
NADH和FADH2 进入呼吸链彻底氧化生成H2O 的同时偶联ADP磷酸化生成ATP。
●磷酸戊糖途径的生理意义：1．为核酸的生物合成提供核糖。
2．提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。
●糖原储存的生理意义：肌肉：肌糖原，主要供肌肉收缩所需。
肝脏：肝糖原，维持血糖水平。
●糖异生的生理意义：1.维持血糖浓度的相对恒定2.补充肝糖原3.回收乳酸乳酸循环（Cori循环）4.维持酸碱平衡长期饥饿→肾糖异生增强→谷氨酰胺脱氨加强→促进排氢保钠。
第五章脂类代谢1.何谓脂肪动员?哪一个酶是限速酶.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（free fatty acid, FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(hormone-sensitive triglyceride lipase , HSL)2.脂肪氧化的主要过程及限速酶.1．脂酸活化为脂酰CoA2．脂酰CoA进入线粒体3．脂酸经β-氧化转变为乙酰CoA4．乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化限速酶：肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ3.酮体的生成与氧化.1. 酮体在肝内生成生成部位：肝细胞线粒体原料：脂酸经－氧化生成的乙酰CoA关键酶:HMGCoA合成酶2．酮体在肝外组织氧化分解反应部位：肝外组织肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体4.脂肪酸与脂肪合成的原料、限速酶.脂肪酸合成原料：乙酰CoA 、ATP、NADPH、HCO3-及Mn2+ 5. 酰基载体蛋白(ACP).脂肪酸合成的限速酶：乙酰CoA羧化酶(acetyl CoA carboxylase)脂肪合成原料：甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢CM中的FFA（来自食物脂肪）5.酰基载体蛋白(ACP)：酰基载体蛋白(ACP)，其辅基是4´-磷酸泛酰氨基乙硫醇，是脂酰基载体。