一、判断题1、除二羟丙酮外，所有单糖都具有还原性。
错2、所有的单糖和寡糖都是还原糖。
错3、自然界存在的单糖主要是L-型的。
错4、凡具有旋光性的物质一定具有变旋现象。
错5、具有变旋现象的物质一定具有旋光性。
对6、如果用化学方法测出某支链淀粉有100个非还原端，则它具有100个分支。
错7、脂肪酸的碳链越长，其熔点越高。
错8、人体不能合成亚油酸和亚麻酸，但是人体不能缺少，只能有食物供给，所以成为必需氨基酸。
对9、蛋白质的一级结构，在很大程度上决定其高级结构。
对10、蛋白质溶液是透明的，而不是胶体溶液。
错11、酶学的Km值是酶催化反应的底物浓度。
错（反应速率达到最大反应速率一半）12、Km值越小，其对底物的亲和力就越大。
对13、DNA链中G-C碱基对含量越高，其变性温度越低。
错14、叶酸通过核苷酸影响DNA和RNA的合成。
对15、非必需氨基酸是指人体不需要的氨基酸。
错16、蔗糖具有变旋性17、葡萄糖属于还原糖对18、蛋白质的高级结构与一级结构无关错19、DNA是半不连续半保留复制对四、名词解释1、旋光性：某些物质能使平面偏振光的偏振面发生旋转，这种性质称为旋光性。
2、碘值：碘值指100克脂肪能所吸收碘的质量（以克计）。
碘值的计算：表示脂肪的不饱和程度。
3、酸败：脂肪在空气中暴露过久会产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。
酸值是中和1克脂肪中的游离脂肪酸所需KOH的质量（以毫克计）。
4、必需氨基酸：人体不能合成或合成量不能满足机体需要，必须从食物中获得的氨基酸称为必需氨基酸。
5、氨基酸的等电点：氨基酸的等电点是指氨基酸净电荷为零时溶液中的PH值。
6、蛋白质的等电点：在特定的PH值条件下，某种蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点，用pI表示。
7、蛋白质一级结构：蛋白质中以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
（课件）一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。
蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱清蛋白：运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等。
急性时相反应（APR）：（名词解释）血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度出现相应下降的炎症反应过程称之为急性时相反应前清蛋白（PA）：（名词解释）在SPE（正常血清蛋白电泳）中显示在清蛋白前方故而得名，主要包括视黄醇结合蛋白（RBP）和甲状腺素转运蛋白（TTR），两者均由肝脏合成。
前清蛋白（PA）的临床意义：属负性APP，作为肝功能不全的指标触珠蛋白（Hp）：（名词解释）又称结合珠蛋白，在SPE（正常血清蛋白电泳）中位于α2区带，为а2в2四聚体。
触珠蛋白（Hp）临床意义中溶血性疾病，连续观察可用于监测溶血是否处于进行状态。
所有的缩写：急性时相反应（APR）、正常血清蛋白电泳（SPE）、前清蛋白（PA）黄醇结合蛋白（RBP）、甲状腺素转运蛋白（TTR）、清蛋白（Alb）、а1-抗胰蛋白酶（а1-AT或AAT）、蛋白酶抑制物（Pi）、а1-酸性糖蛋白（AAG）、触珠蛋白（Hp）、α2-巨球蛋白（α2-M或AMG）、铜蓝蛋白（Cp）、转铁蛋白（Tf）、C-反应蛋白（CRP）、血清淀粉样蛋白A（SAA）转铁蛋白（Tf）用于贫血的鉴别诊断，缺铁性低血素贫血，转铁蛋白（Tf）代偿性合成增加CRP是第一个被认识的APPCRP主要用于结合临床监测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎性疾病的活动度；③监测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染；④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应蛋白质特有的结构或性质：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合的能力；④沉淀后借浊度或光折射测定。
凯氏定氮法：是公认的参考方法，目前用于标准蛋白质的定值和校正其他方法等，并适用于一切形态（固体和液体）的样品。
双缩脲法是体液总蛋白测定的常规方法。
直接紫外吸收法常用于较纯的酶、免疫球蛋白等蛋白质测定。
名词解释1、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。
2、蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3、必需氨基酸：是指体内需要而又不能自身合成，必需由食物提供的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
4、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
5、遗传密码：在mRNA的开放阅读框架区，以每三个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸或肽链合成的其它信息，这种三联体形式的核苷酸序列称为遗传密码。
四、问答题1、RNA主要有哪三种？它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能？2、试述酶的可逆性抑制作用的分类、概念及其表观Km值和Vmax的变化。
答：酶的可逆性抑制作用分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用是指有些抑制剂分子的结构与底物分子的结构非常相似，可与底物竞争结合酶的活性中心而抑制酶的活性。
非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心外的必需基团结合，使酶的活性受到抑制。
这种结合不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物不存在竞争关系。
反竞争性抑制作用是指抑制剂不直接与E结合，而与ES结合，使酶的活性受到抑制。
这与竞争性抑制作用中抑制剂与E直接结合，不与ES结合刚好相反。
竞争性抑制作用的表观Km值增大和Vmax不变。
非竞争性抑制作用的表观Km值不变和Vmax降低。
反竞争性抑制作用的表观Km值和Vmax均降低。
3、按DNA复制过程的先后顺序，试述各种酶在其中的作用。
答：①拓扑异构酶：解开DNA超螺旋结构。
②DNA解旋酶：解开DNA双螺旋结构，使两链分开。
③引物酶：催化RNA引物合成。
④DNA聚合酶：按5′→3′方向催化子链DNA合成。
生化名词解释-王艳萍版第一章蛋白质1.蛋白质:由L型α-氨基酸(20种编码氨基酸)通过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能的一类复杂高分子含氮化合物。
2.α-氨基酸:是在α-碳原子上含有一个碱性氨基(—NH2)和一个酸性羧基(—COOH)的有机化合物(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D 型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
4.构象:分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
5.必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，但自身不能合成或者合成的量不足,必需由食物中供给的氨基酸。
人体必需氨基酸有苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等8种。
6.非必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，自身能合成,不需要依赖食物中供给的氨基酸。
7.半必需氨基酸:人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分。
8.非蛋白质氨基酸:除组成蛋白质的氨基酸外,迄今发现150余种非蛋白质氨基酸,例如鸟氨酸、瓜氨酸、γ-氨基丁酸，这些非蛋白质氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分等。
9.两性(酸碱性)离子:两性离子是指在同一分子中,既有能放出质子的基团，又有能接受质子的基团。
10.两性解离:氨基酸分子中的羧基、氨基及侧链基团均可解离,在一定的pH条件下,这些基团能解离为带电基团从而使氨基酸带电:在酸性环境中各碱性基团与质子结合,使氨基酸带正电荷;在碱性环境中酸性基团解离出质子,与环境中的OH-结合成水，使氨基酸带负电荷。
11.氨基酸的等电点:当调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子中可放出质子基团与可接受质子基团的解离度完全相等，氨基酸处于兼性离子状态,所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液的pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
20种基本AA歌甘丙缬亮异（亮）脯脂丝苏半蛋羟硫添天谷精赖组酸碱苯丙酪色芳香环天冬酰氨谷酰氨都有酰基属常见由这短话说明一般AA是中性，但天冬氨酸、谷氨酸有明显酸性（含羧基数大于氨基数）；而精氨酸（含胍基）、赖氨酸（含两个氨基）和组氨酸显碱性。
蛋白质酸碱性要看氨基酸残基的组成：若酸性AA：glu，asp个数大于arg，lys，his数目则整个蛋白质显酸性，反之显碱性。
另外丝氨酸、苏氨酸也可以使蛋白质酸性方面增强。
八种必需氨基酸顺口溜：流(Met)苏(Thr)鞋(Val)，亮(Leu)一亮(Ile)，显本(Phe)色(Trp)，真不赖(Lys)。
1.如果你是一个胖子想减肥，可以从哪些方面入手？可以采取哪些可能的措施？理论根据是什么？减少糖类食物的摄入量，糖类代谢产生的乙酰辅酶A和磷酸戊糖途径产生的NADPH+氢离子等物质是合成脂类的原料物质。
然后减少脂类食物的摄入，尤其是反式不饱和脂肪酸，有害身体健康。
最后要加强运动，多锻炼，一方面燃烧脂肪，另一方面可以促进分泌脂解激素，减少脂类的合成。
2.糖、脂、蛋白质三者在体内是否能相互转变？简要说明转变的途径及不能转变的原因。
A.葡萄糖可转变为脂肪酸。
脂肪的甘油部分能在体内转变为糖。
B. 葡萄糖与大部分氨基酸可以相互转变（1）糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸（2）氨基酸可转变为多种脂质但脂质几乎不能转变为氨基酸①蛋白质可以转变为脂肪：氨基酸→乙酰CoA →脂肪②氨基酸可以作为合成磷脂的原料③脂肪的甘油部分可转变为非必需氨基酸（但不能说脂类可以转变为氨基酸）3.有人说，多喝含肉碱的饮品，有助于减肥，你对这类广告有什么看法？在市面上流行的是使用左旋肉碱制品来减肥，但是我们人体有一套调节机制会把左旋肉碱的含量控制在一个合理的范围内，如果摄入多了就会通过尿液排出一部分，如果摄入不足，自身就会积累起来。
其次：机体燃烧脂肪的量并不取决于体内左旋肉碱的数量，而是由自身的耗能情况决定的。
除非是专业运动员或健身人士，大负荷的运动量才需要额外补充。
6-磷酸葡萄糖的去路：进行酵解生成乳酸；进行有氧氧化彻底分解生成CO2和H2O、释放出能量；在磷酸葡萄糖变位酶催化下转变成1-磷酸葡萄糖，去合成糖原；在肝葡萄糖6-磷酸酶的催化下脱磷酸重新生成葡萄糖；经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径，生成5-磷酸核糖和NADPH。
第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
6．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
7．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
8．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
9．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
10．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
11．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
12．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
13．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
(二) 填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
氨；羧基；2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。
16 ；6.253．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
第一部分：糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof途径。
柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。
乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。
生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。
质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。
这个梯度的电化学势驱动ATP合成。
Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。
它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。
(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。
铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。
细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。
因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。
血红素的主要成份为铁卟啉。
根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。
Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。
电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。
第一章蛋白质的结构与功能——L.D.G一、蛋白质的基本组成单位和平均含氮量基本组成为氨基酸。
组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mu、Zn、Se、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均16%二、氨基酸的理化性质。
①氨基酸具有两性解离的性质：等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。
②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质，测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处。
三、蛋白质的分子结构。
①蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
一级结构主要的化学键：肽键。
此外还有二硫键也属于一级结构的范畴。
②蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。
维持力：氢键肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构建，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
a-螺旋：1、右手螺旋（顺时针），氨基酸侧链向外。
2、每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm3、每个肽键的N-H和N端方向第四个肽键的羰基氧形成氢键（隔三个氨基酸残基）4、氢键方向与螺旋长轴平行。
B-折叠的片层结构：肽键平面成近似平行但略呈锯齿状的空间结构。
两段以上肽链或一条肽链的两肽段平行或反向平行排布，以链间氢键相连所形成的结构称为B-片层或B-折叠层。
B-片层可分为顺向平行（肽键的走向相同，即N、C端的方向一致）和逆向平行（两肽段走向相反）结构。
B-折叠的片层结构特点：1、肽键片层比较舒展。
2、氢键方向与肽链长轴垂直。
3、氨基酸残基的侧链分布在片层上下方。
生化第一第二章一、名词解释1.α－螺旋：．α－螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。
在α－螺旋中，多肽链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧，α－螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。
2.脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。
3.TφC环：TφC环是tRNA的茎环结构之一，因含有假尿嘧啶（φ）而命名。
4. 小分子核糖核蛋白体：由snRNA和核内蛋白质组成，作为RNA剪接的场所。
5.三联体密码： mRNA分子上从5'至3'方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。
6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，称为结构域。
7.核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
8.β折叠：在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内地若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
9. Z-DNA：这种DNA是左手螺旋。
在体内，不同构象的DNA在功能上有所差异，可能参与基因表达的调节和控制。
第二章 蛋白质的结构与功能 一、名词解释 蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当，蛋白质分子所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI)。 变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的构象被破坏，失去其原有的性质和生物活性，称为蛋白质的变性作用。 复性：除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性，这一现象称为蛋白质的复性。
二、简单题 1. 什么是蛋白质的二级结构？列举其主要形式及维持二级结构的主要作用力。 蛋白质的二级结构指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团的构象。 主要形式：α－螺旋结构，β－折叠结构，β-转角，无规卷曲 维持二级结构的主要作用力：氢键
2. 简述蛋白质结构与功能的关系 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点：
1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。
(二)蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关。其构象发生改变，功能活性也随之改变。以肌红蛋白 (Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结构与功能的关系。
Mb与Hb都是含有血红素辅基的蛋白质。携带氧的是血红素中的Fe ２+，Fe ２＋有6个配位键，其中四个与吡咯环N配位结合，一个与蛋白质的组氨酸残基结合，另一个即可与氧结合。而血红素与蛋白质的稳定结合主要靠以下两种作用：一是血红素分子中的两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连，另一作用即是肽链中的组氨酸残基与血红素中Fe 2+ 配位结合。
Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只携带1分子氧，其氧解离曲线为直角双曲线，而Hb是由四个亚基组成的四级结构，共可结合4分子氧，其氧解离曲线为“S”形曲线，从曲线的形状特征可知，Hb第一个亚基与O 2结合，可促进第二、第三个亚基与O 2的结合，前三个亚基与O 2结合，又大大促进第四个亚基与O 2结合，这种一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应，称协同效应，O ２与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有这种效应，是因为未结合O 2时，Hb结构紧密，此时Hb与O 2亲和力小，随着O 2的结合，其亚基之间键断裂，空间结构松弛
此种状态Hb与O 2亲和力即增加。 这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应，有关此效应会在后面酶一章中详细解释。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。
由此可见， Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发挥不同的生理功能。
第三章 核酸的结构与功能 一、名词解释 融解温度：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度(melting temperature, Tm)。其大小与G+C含量成正比。 增色效应：DNA变性时其溶液A260增高的现象。 DNA变性(denaturation) ：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。 DNA复性(renaturation)：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象。 核酸分子杂交(hybridization)：在DNA复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链，这种现象称为核酸分子杂交。
1.各种碱基、核苷酸、戊糖的分子结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。 DNA：碱基为A,T,C,G 戊糖为脱氧核糖，脱氧核糖核苷酸 RNA：碱基为A,U,C,G 戊糖为核糖， 核糖核苷酸
2.核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。 .核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。 核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
3. DNA双螺旋结构模型的要点。核小体结构特点 1、 DNA分子是反向平行的互补双链结构，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕公共轴盘旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。 2、碱基垂直螺旋轴在内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC） 3、相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基 4、氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。 真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是 核小体 核小体的组成：DNA：约200bp 组蛋白：H1，H2A，H2B，H3，H4
4. tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能 tRNA：结构特点：①tRNA是细胞内分子量最小的RNA（占总RNA的15％） ②含 10~20% 稀有碱基包括双氢尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶(ψ)和甲基化的嘌呤等 ③tRNA的二级结构——三叶草形 ④tRNA的三级结构—— 倒L形 功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译 mRNA：结构特点：①mRNA含量较少 (占细胞总RNA的3％～5％ ), 种类最多 ②5´末端形成帽子结构：m7GpppNm- ③3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾 功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。 rRNA：结构特点：①细胞内含量最多的RNA,占RNA总量的80％以上 功能：参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。
第四章 酶 1. 比较三种可逆性抑制作用的特点
三种可逆性抑制作用的比较反竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制无抑制剂
E与I结合的组分表观Km最大速率KmVm不变增大减小减小不变减小E、ESES
竞交Y，非交X，反平行 竞争性抑制作用：(1)I与S结构类似，竞争酶的活性中心 (2)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及与底物浓度的相对比例 (3) Vmax不变，Km增大 非竞争性抑制作用：(1)抑制剂与酶活性中心外必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系 (2)抑制程度取决于抑制剂的浓度 (3)Vmax降低，Km不变 反竞争性抑制作用：(1)抑制剂只与酶－底物复合物结合 (2)抑制程度取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例 (3)Vmax降低，Km降低 2. 简述Km和Vmax的意义 ①Km值等于酶促反应速率(V)为最大速率(Vm)一半时的底物浓度。 ②Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶催化的底物和反应环境（如温度、pH、
离子强度）有关，与酶的浓度无关。 ③Km可近似表示酶对底物的亲和力； ④Vmax与[E]成正比，当[S]>>Km,此时V=Vmax Vm 酶完全被底物饱和时的反应速率，
3. 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用
①磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可抑制二氢叶酸合成，进而造成细菌的核苷酸与核酸的合成受阻而影响起生长繁殖。 ②甲氨蝶呤，5-氟尿嘧啶，6-巯基嘌呤等都属于抗代谢药物，都是酶的竞争性抑制剂，分别通过抑制四氢叶酸，脱氧胸苷酸和嘌呤核苷酸的合成，而抑制肿瘤细胞的生长。
第五章 维生素与微量元素 1、常见维生素活性形式及生理功能 维生素A：活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸 生理功能：（1）合成视紫红质，与视觉有关。 （2）维持上皮组织结构完整。 （3）促进生长发育。 （4）抗氧化作用和防癌作用 （5）维持和促进免疫功能 维生素D（又称：抗佝偻病维生素、钙化醇） 活性形式：1 , 25-(OH)2-D3 生理功能：（1）促进钙，磷的吸收 （2）影响细胞分化 维生素E：活性形式：生育酚 生理功能：（1） 抗氧化、抗衰老作用 （2） 抗动物不育症 （3） 促进血红素合成 （4）调节基因表达 维生素K（凝血维生素）：活性形式：2-甲基1,4-萘醌 生理功能：谷氨酸羧化酶的辅助因子， 促进凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ及Ⅹ的合成 维生素B1：活性形式：焦磷酸硫胺素(TPP) 生理功能：（1）a-酮酸氧化脱羧酶辅酶 （2）抑制胆碱酯酶活性 （3）转酮醇酶的辅酶 维生素B2：活性形式：黄素单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 生理功能：氢传递体，促进糖脂肪蛋白的代谢，维持皮肤粘膜视觉正常功能 维生素PP：活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ，又称辅酶Ⅰ） 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶Ⅱ) 生理功能：多种不需氧脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用 维生素B6：活性形式：1. 磷酸吡哆醛 2. 磷酸吡哆胺 生理功能：（1）氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅酶 （2）ALA和酶的辅酶 泛酸：活性形式：辅酶A(HSCoA)和酰基载体蛋白 (ACP) 生理功能：（1）构成辅酶A的成分，参与体内酰基的转移 （2）构成ACP的成分，参与脂酸合成 生物素：活性形式：生物素 生理功能：作为羧化酶的辅酶固定CO2和传递羧基的作用。 叶 酸：活性形式：FH4 生理功能：FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在生物合成中起着传递一碳单位的作用 维生素B12：活性形式：甲基钴胺素（MeB12） 5’-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12） 生理功能：（1）促进甲基的转移 （2）促进DNA合成 （3）促进红细胞成熟 维生素C：活性形式：抗坏血酸 生理功能：（1）参与体内的氧化还原反应 （2）参与羟化反应
第六章 生物氧化 生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化。主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程(细胞呼吸) 呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将这一含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链。 底物水平磷酸化：直接将代谢物分子（底物）中的能量转移至ADP（或GDP），生成ATP（或GTP）的过程。 氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。
二、呼吸链5种组分的名称及分类 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）或称辅酶Ⅰ（CoⅠ） 黄素蛋白（FP）：以FMN或FAD为辅基的脱氢酶 铁硫蛋白（ Fe-S）：辅基: 铁硫簇(Fe-S) 泛醌（ UQ或 Q）： 细胞色素类（Cyt）：是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类