2023年仲恺农业工程学院三二分段专升本转段生物化学考试大纲
第一章 蛋白质
掌握蛋白质的化学组成，蛋白质和氨基酸的理化性质及分类，了解蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。
第一节 蛋白质的分子组成
一、组成蛋白质的元素
1、主要元素:C、H、O、N和S。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、定氮法测蛋白质的含量
蛋白质含量 = 样品含氮量´6.25(蛋白质系数)
第二节 结构单位——氨基酸
一、蛋白质的结构单位
1、常见氨基酸20种;
2、蛋白质的基本结构单位——L-a-氨基酸，两种氨基酸除外。
3、氨基酸的通式 : RCH(NH2)COOH
二、氨基酸的分类
按R-基结构和理化性质分：四类
三、氨基酸的理化性质
1、 两性解离及等电点
2、紫外吸收
3、茚三酮反应
第三节 肽
一、概念: 肽、肽键、肽单元、二面角、氨基酸残基。
二、书写方式
三、肽的命名
四、谷胱甘肽及其作用
第四节 蛋白质的结构
一、蛋白质的一级结构
1、定义
2、主要的化学键
3、一级结构与空间构象和生物学功能的关系
二、蛋白质的二级结构
1、定义
2、主要的化学键：氢键
3、蛋白质二级结构的主要形式及结构特点
三、蛋白质的三级结构
1、 定义
2、主要的化学键
3、结构特点
四、蛋白质的四级结构
1、定义
2、主要的化学键
第五节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性电离和等电点
二、蛋白质的胶体性质
蛋白质胶体稳定的因素
三、蛋白质的变性、复性
变性因素、原因、标志、性质改变
四、蛋白质的沉降特性
五、蛋白质的紫外吸收波长
六、蛋白质的呈色反应
重点与难点：20种氨基酸的结构、分类及性质，蛋白质一级结构及高级结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的理化性质。
第二章 核酸
掌握核酸的化学组成、分子结构及理化性质。
第一节 核酸的概述
一、核酸的分类及分布、功能
二、化学组成
1、主要元素组成
2、基本构成单位
第二节 核酸结构
一、核酸的一级结构
1、定义
2、化学键
二、核酸的空间结构与功能
（一）DNA的空间结构与功能
1、DNA的二级结构——双螺旋结构
DNA双螺旋结构模型要点
2、DNA的三级结构
DNA的三级结构概念
（1）原核生物DNA的三级结构
（2）真核生物DNA的三级结构
3、 DNA的功能
（二）RNA的空间结构与功能
1、mRNA
（1）mRNA的功能
（2）真核生物 mRNA结构特点：①帽子结构：m7GpppNm- ②3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾
2、tRNA
（1）tRNA的一级结构特点 ：
（2） tRNA的二级结构——三叶草形 四环四臂
（3）tRNA的三级结构—— 倒L形
（4）RNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
3、rRNA
（1）rRNA的结构：空间结构，较为复杂
（2） rRNA的功能
（3）rRNA的种类（根据沉降系数）：
第三节 核酸性质
一、紫外吸收波长
二、DNA的变性
1、定义
2、因素
3、变性后其它理化性质变化：OD260增高 粘度下降 比旋度下降 浮力密度升高 酸碱滴定曲线改变 生物活性丧失
4、DNA变性的本质
5、增色效应
6、Tm概念及影响因素
三、DNA的复性与分子杂交
1、DNA复性、退火、减色效应的定义
重点与难点：核酸的化学组成、分子结构及理化性质。
第三章 生物催化剂-酶和维生素
掌握酶的概念、分类、化学结构及结构与功能的关系、酶的作用机理及影响酶促反应速度的因素以及维生素的概念、类别和功能。了解酶活性的调节、酶的命名。
第一节 酶的概述
一、概念和特性
二、酶的组成
第二节 分类与命名
一、分类：按催化反应的性质分六类。
二、命名：习惯命名法和系统命名法
第三节 酶的作用机制
一、酶的活性中心
1、定义
2、包括结合部位和催化部位
3、必需基团
4、常见的必需基团
二、酶催化的过程：3个学说。
三、降低反应活化能的因素
第四节 影响酶促反应速度的因素
影响因素包括有底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂
一、底物浓度对反应速度的影响
1、米氏方程及应用
2、Km值含义
3、Km的意义
二、酶浓度对反应速度的影响
当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。
三、温度对反应速度的影响
1、双重影响
2、最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。
四、 pH对反应速度的影响
五、抑制剂对反应速度的影响
（一）酶的抑制剂
（二）根据抑制剂抑制方式
1、不可逆性抑制作用
概念
2、可逆性抑制作用
（1）概念
（2）类型
六、激活剂对反应速度的影响
激活剂概念
第五节 调节酶类
一、别构酶：概念、特点
二、同工酶：概念、产生原因
三、共价修饰调节酶
四、酶原激活：概念、激活机理、原因和生物学意义
第六节 酶的分离提纯与活力测定
一、酶活力和活力单位概念
二、活力单位：国际单位和催量单位
第七节 微生素的概念、类别和功能
一、维生素概念
二、分类
三、命名
四、获取途径
五、缺乏原因
第八节 水溶性维生素
水溶性维生素：维生素B族、C
第九节 脂溶性维生素
脂溶性维生素：维生素A、D、E、K
重点与难点：酶的概念、作用机理及影响酶促反应速度的因素。维生素的功能。
第四章 生物膜与物质运输
掌握膜的组成、结构和功能。
第一节 生物膜的组成
一、组成
1.类脂：磷脂和固醇类 性质：极性头部，非极性尾部
2.糖
3.蛋白质
第二节 生物膜的结构
一、结构要点
二、模型：流动镶嵌模型
第三节 生物膜的流动性与膜相变
一、生物膜的流动性
二、生物膜相变
三、影响相变温度（膜流动性）的因素：脂肪酸链的长短和脂肪酸链的不饱和度
第四节 生物膜的功能
一、信息传递 二、能量传递 三、识别功能
四、物质运输：
1、小分子：被动运输（简单扩散、帮助扩散）；主动运输
2、大分子：内吞和外排
重点与难点：生物膜的结构和功能。
第五章 生物氧化
了解生物氧化的特点，掌握通过电子呼吸链生成水的基本过程以及ATP的产生、贮存和利用的机理。
第一节 生物氧化概述
一、概念：内容
二、自由能和氧化还原电位
三、高能化合物：定义 “～”；
ATP：结构，水解自由能(30．5kJ/mol)，高能的原因、能量通货原因：
第二节 电子传递链
一、概念：线粒体膜上的电子传递系统
二、类别（NADH呼吸链、FADH2呼吸链）
1、 组分
2、排列顺序
3、 存在状态
4、电子传递抑制剂
第三节 氧化磷酸化
一、概念
二、类型：底物水平磷酸化 偶联磷酸化
三、机理：F1-F0因子、结构、概念、功能、化学渗透假说
四、有关氧化磷酸化物质运输（１）外源NADH运输穿梭系统：磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭、(2)ATP (3)Pi
五、解偶联作用：解偶联 2，4-二硝基苯酚作用机理
六、能荷
重点与难点：生物氧化中水的生成以及ATP的产生、贮存和利用的机理。
第六章 糖代谢
了解糖在生物体内的功能；掌握糖代谢的途径，特别是糖的分解代谢的过程及其生理意义。
第一节 代谢概念和意义
第二节 双糖与多糖的酶促降解
一、双糖的降解：
1、蔗糖（蔗糖合成酶、蔗糖酶途径）
2、麦芽糖降解
二、多糖的酶促降解：
1、淀粉水解和磷酸解
2、糖原的降解
第三节 糖酵解
一、概念和发生部位
二、代谢过程：底物转化为产物；调节部位、产能部位、关键酶。能量计算
三、意义
第四节 三羧酸循环
一、概念和发生部位
二、代谢过程：底物转化为产物；调节部位、产能部位、关键酶。能量计算
三、意义
第五节 磷酸戊糖途径（HMP途径）
一、概念和发生部位
二、历程和特点
第六节 糖类的生物合成
一、糖异生作用
二、蔗糖和淀粉的合成
重点与难点：糖代谢各途径及其生理意义。
第七章 脂代谢
了解脂类的生理功能。掌握脂肪分解与合成的基本途径。
第一节 生物体内的脂类
一、脂类的分类
二、生理作用
第二节 脂肪的降解
一、脂肪的酶促降解
二、 甘油的降解
三、脂肪酸的氧化
1、β-氧化学说概念
2、脂肪酸的氧化：活化、转运、β-氧化（四步反应）
3、n个碳的脂肪酸产生ATP数的计算
第三节 脂肪的生物合成
一、磷酸甘油的合成：甘油→磷酸甘油←磷酸二羟丙酮
二、脂肪酸合成酶系 (6种酶，1个酰基载体蛋白ACP，Ⅰ型：从头合成到16碳。
特点：(NADPH为还原力，丙二酸单酰CoA为直接底物）
重点与难点：脂肪分解与合成的基本途径。
第八章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白质降解
1、蛋白酶：各种专—性不同的蛋白酶
2、端解酶：氨肽酶，羧肽酶
第二节 氨基酸的分解和转化
一、脱氨基作用：氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用
二、脱羧基作用：直接脱羧基，羟化脱羧基
三、分解产物的去路
1、氨的去路 尿素的合成
2、酮酸的去路：合成氨基酸，氧化分解，生成糖或 脂；生糖氨基酸、生酮氨基酸
第三节 氨基酸的生物合成
重点与难点：氨基酸的一般分解代谢，氨的代谢，α- 酮酸的代谢。
第九章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢
掌握核苷酸的生物合成，了解核苷酸的分解代谢。
第一节 核酸的酶促降解
第二节 核苷酸降解
第三节 核苷酸的生物合成
一、嘌呤核苷酸的合成代谢原料和途径——主要合成途径和补救途径
二、嘧啶核苷酸的合成代谢原料和途径——主要合成途径和补救途径
重点与难点：核苷酸的生物合成
第十章 核酸的生物合成
掌握DNA复制的特点、过程及生物学意义；掌握转录的概念、需要的酶、转录的过程和生物学意义。
第一节 生物遗传信息的传递
第二节 DNA的生物合成
一、DNA的复制
1、复制和半保留复制概念
2、E．coli中参与DNA复制的酶和辅助因子
3、原核生物的复制过程
二、反转录：反转录酶，机理
第三节RNA的生物合成
一、转录
1、概念：不对称转录，转录单位，顺反子
3、转录过程：起始(启动子)，延伸，终止（终止子，强终止，弱 终止，终子因子）
二、RNA的复制
重点与难点：DNA复制的特点、过程及生物学意义，RNA聚合酶的组成、结构和功能，转录的过程。
第十一章 蛋白质的生物合成
掌握三种RNA在蛋白质生物合成中的作用、翻译的过程。
第一节 蛋白质合成体系
一、mRNA：遗传密码：概念，起始密码子、终止密码子、密码的特点
二、tRNA：反密码子，同工受体tRNA，起始tRNA
三、核糖体
(1)组成：a.原核 b.真核：
(2)功能位点:A位，P位，肽基转移酶位点，mRNA结合位点
第二节 蛋白质的生物合成
一、氨基酸的活化
二、肽链的合成：
1、起始：起始信号(AUG，SD序列)，起始tRNA，起始过程；
2、延长：进位(TU-TS循环)，转肽(肽基转移酶, N→C)，移位(移位酶， 5¢→3¢);
3、终止：终止因子(RF)， 终止过程。
重点与难点：蛋白质翻译系统的组分、翻译过程。
第十二章 代谢调节
了解物质代谢的基本目的，掌握糖、脂、蛋白质三大物质代谢之间关系，明确代谢调节的概念和生理意义，基因表达的调控。
第一节 物质代谢的相互关系
第二节代谢调节
一、调节水平：酶水平（活性、含量），细胞水平，整体水平（激素，神经）
二、酶水平的调节：
1、酶活性的调节：酶原激活，共价调节(级联放大)，反馈抑制(单价反馈，多价反馈，顺序反馈，协同反馈，累积反馈，同工酶反馈)，前馈激活
2、酶合成的调节：操纵子学说：操纵子的组成(启动基因，操纵基因，结构基因)，
酶合成的诱导（乳糖操纵子)
酶合成的阻遏（色氨酸操纵子)
重点与难点：物质代谢的相互联系。
参考书：
王冬梅, 吕淑霞.生物化学（第二版）. 北京：科学出版社. 2018年2月.
郭蔼光, 范三红. 基础生物化学（第3版）. 北京：高等教育出版社，2018年8月.