蛋白质的三维构象基本上是由其氨基酸序列决定的。
伴侣蛋白可以与新生多肽结合，仍在核糖体上被翻译的链来防止N '端不正确的折叠和聚集，它们最终会从成熟蛋白质中释放出来。
在分子生物学中，分子伴侣是协助共价折叠或展开以及其它分子的组装或拆卸大分子的结构。大分子时有陪伴履行其正常的生物功能，并已正确地完成了折叠和/或组装的过程。主要是陪伴者蛋白质折叠。第一个被称为伴侣蛋白的蛋白质协助人类从折叠的组蛋白和DNA中组装核小体等等装配陪伴者，尤其是在细胞核中，与装配有关折叠成寡聚结构的亚基。
伴侣的一个主要功能是防止这两种新合成多肽链和聚集的亚基从聚集成无功能结构。正是因为这个原因，许多人，但绝不是所有人，热休克蛋白是因为聚合倾向增加蛋白质吗因压力而变性。在这种情况下，陪伴者不传达任何信息蛋白质折叠所需的额外空间信息。然而，一些非常具体的“空间陪伴”确实传达了独特的结构(空间)信息到蛋白质上，不能自发折叠。
伴侣素寡聚chaperonins寡聚环结构陪伴子也可以帮助蛋白质通过细胞膜
伴侣可能是维持蛋白质处于未展开状态所必需的，这种状态更容易通过细胞膜
陪伴子也可以帮助蛋白质通过细胞膜。
蛋白质二硫键异构酶的作用催化二硫键的断裂和重新连接，导致成对二硫化合物之间的交换。这一过程发生在内质网
肽基脯氨酰异构酶催化肽键的异构化，包括顺式和反式构象之间的脯化。
信号肽以新生细胞的易位为靶点肽链穿过细菌的质膜或进入真核细胞的内质网。成熟肽中的一些信号肽在转位进入细胞器后被切断。
信号肽(有时又称为信号序列、靶向信号、定位信号、定位序列、转运肽、前导序列或前导肽)是大多数新合成的朝着分泌途径方向的蛋白质的n端存在的短肽(5-30个氨基酸长)。这些蛋白质包括那些驻留在某些细胞器(内质网，高尔基体)内，从细胞分泌，或插入大多数细胞膜的蛋白质。
Exteins是成熟蛋白中所代表的序列。Inteins是被移除的序列。
真核细胞中的某些蛋白质是通过脂类的附着而被修饰的。这种修饰常常以蛋白质为靶点，将其锚定在质膜上。这发生在平滑ER中。
两种机制: 选择性或非选择性泛素-蛋白酶体途径:真核细胞中蛋白质选择性降解的主要途径。泛素被用作标记物靶细胞质和核蛋白快速蛋白质水解。蛋白质的降解涉及两个方面阶段:首先蛋白被泛素定位;然后它被一个大的复合物水解溶酶体蛋白水解:非选择性蛋白水解
泛素:76 aa;在所有真核细胞中高度保守;它可以重复使用。它是蛋白质被降解的标志。泛素化系统还涉及其他三个组成部分:a. E1(泛素激活酶，在所有细胞中都存在)与泛素相连。b. E2(泛素连接酶，特异，一个大家族)将泛素从E1转移到底物。c. E3(泛素结合酶，特异，一个大家族)与底物蛋白结合。
蛋白酶降解有泛素标记的胞质蛋白。真核生物的20S蛋白酶体由7个不同的a亚单位和7个不同的b亚单位组成。它有a-b-b-a环的一般结构。
蛋白质内在信号决定了它们在细胞中的转运和定位。蛋白质分选(靶向)的方向是不同类型的蛋白质进入或在特定的细胞器之间转运。
蛋白质易位描述的是蛋白质穿过细胞膜的运动。它通过信号序列/肽来指导。在细胞膜上需要一种特殊的蛋白质装置。内质网、线粒体和叶绿体都含有蛋白质结构它们的膜允许蛋白质通过而不接触周围的疏水性脂质。
反向易位:把蛋白质送到细胞质进行降解反向易位利用转位子将未折叠的蛋白质从内质网发送到细胞质，在那里它被降解。蛋白质是必需的，但其机制尚不清楚
跨膜蛋白(整合膜蛋白)横跨脂质双分子层。
跨膜区(transmembrane domain)是蛋白质跨越膜双层的一部分。它是疏水的，在许多情况下包含一个疏水区域(通常由20- 25个疏水氨基酸和/或不带电氨基酸组成，形成一个a-螺旋)。亲水区域暴露在其中一个或者膜的两边。
定位是在蛋白质插入内质网时确定的
跨膜蛋白可以以不同的方向进入细胞膜
锚序列决定蛋白质的方向
I型蛋白插入:信号序列为n端。的位置。锚信号决定何时转移蛋白质的含量就停止了，当锚序列生根时在膜中，n端结构域位于腔内，而c端结构域面向胞质。
II型蛋白质:这些蛋白质在n端没有可分裂的前导序列。相反，信号序列与锚序列相结合。联合信号锚序列不能通过。相反，它停留在细胞膜上，而剩下的生长中的多肽继续循环进入内质网